KCI등재후보
Expression of porcine circovirus type 2 capsid protein fused with partial polyhedrin using baculovirus = Expression of porcine circovirus type 2 capsid protein fused with partial polyhedrin using baculovirus
저자
( Jun Beom Lee ) ; ( Sung Min Bae ) ; ( Tae Young Shin ) ; ( Soo Dong Woo ) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
International Journal of Industrial Entomology(International Journal of Industrial Entomology)
권호사항
발행연도
2015
작성언어
-주제어
KDC
400
등재정보
KCI등재후보
자료형태
학술저널
수록면
50-57(8쪽)
제공처
Porcine circovirus type 2 (PCV2) is an important infectious swine virus causing postweaning multisystemic wasting syndrome (PMWS). PCV2 capsid protein, encoded by ORF2 has typespecific epitopes, is very immunogenic, and is associated with the induction of neutralizing antibodies. For the efficient production of capsid protein, recombinant Autographa californica nucleopolyhedroviruses were generated to express ORF2 fused with two forms of a partial polyhedrin. Recombinant capsid protein was produced successfully with the partial polyhedrin fusion form and the yield was high, as was shown by SDS-PAGE. Production of recombinant capsid proteins in insect cells was confirmed by Western blot analysis using anti- His monoclonal antibody, anti-ORF2 monoclonal antibody, and anti-PCV2 porcine serum. Fusion expression with amino acids 19 to 110 of the polyhedrin increased the production of recombinant capsid protein, but fusion with amino acids 32 to 85 did not. Additionally, PCV2 capsid protein is a glycoprotein; however, the glycosylation of recombinant protein was not observed. The results of an Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) showed that recombinant capsid proteins could be utilized as antigens for fast, large-scale diagnosis of PCV2-infected pigs. Our results suggest that the fusion expression of partial polyhedrin is able to increase the production of recombinant PCV2 capsid protein in insect cells.
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