SCI
SCIE
SCOPUS
Hydrolytic properties of a thermostable &agr;-<small>L</small>-arabinofuranosidase from <i>Caldicellulosiruptor saccharolyticus</i>
저자
Lim, Y.-R. ; Yoon, R.-Y. ; Seo, E.-S. ; Kim, Y.-S. ; Park, C.-S. ; Oh, D.-K.
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2010
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
1188-1197(10쪽)
제공처
소장기관
<P>Abstract</P><P>Aims: </P><P>To characterize of a thermostable recombinant &agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranosidase from <I>Caldicellulosiruptor saccharolyticus</I> for the hydrolysis of arabino-oligosaccharides to <SMALL>L</SMALL>-arabinose.</P><P>Methods and Results: </P><P>A recombinant &agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranosidase from <I>C. saccharolyticus</I> was purified by heat treatment and Hi-Trap anion exchange chromatography with a specific activity of 28·2 U mg<SUP>−1</SUP>. The native enzyme was a 58-kDa octamer with a molecular mass of 460 kDa, as measured by gel filtration. The catalytic residues and consensus sequences of the glycoside hydrolase 51 family of &agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranosidases were completely conserved in &agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranosidase from <I>C. saccharolyticus</I>. The maximum enzyme activity was observed at pH 5·5 and 80°C with a half-life of 49 h at 75°C. Among aryl-glycoside substrates, the enzyme displayed activity only for <I>p</I>-nitrophenyl-&agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranoside [maximum <I>k</I><SUB>cat</SUB>/<I>K</I><SUB>m</SUB> of 220 m(mol l<SUP>−1</SUP>)<SUP>−1</SUP> s<SUP>−1</SUP>] and <I>p</I>-nitrophenyl-&agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinopyranoside. This substrate specificity differs from those of other &agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranosidases. In a 1 mmol l<SUP>−1</SUP> solution of each sugar, arabino-oligosaccharides with 2–5 monomer units were completely hydrolysed to <SMALL>L</SMALL>-arabinose within 13 h in the presence of 30 U ml<SUP>−1</SUP> of enzyme at 75°C.</P><P>Conclusions: </P><P>The novel substrate specificity and hydrolytic properties for arabino-oligosaccharides of &agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranosidase from <I>C. saccharolyticus</I> demonstrate the potential in the commercial production of <SMALL>L</SMALL>-arabinose in concert with endoarabinanase and/or xylanase.</P><P>Significance and Impact of the Study: </P><P>The findings of this work contribute to the knowledge of hydrolytic properties for arabino-oligosaccharides performed by thermostable &agr;-<SMALL>L</SMALL>-arabinofuranosidase.</P>
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