SCOPUS
KCI등재
Pediococcus halophilus로부터 생성한 α-Glucosidase의 정제 및 특성 = Purification and Properties of α-Glucosidase from Pediococcus halophilus
저자
민해기 (성균관대학교 낙농학과) ; 이호근 (성균관대학교 낙농학과) ; 문지웅 (서울우유 기술연구소) ; 강국희 (성균관대학교 낙농학과)
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1992
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
143-149(7쪽)
제공처
소장기관
호화전분이 포함된 김치로부터 유산을 생성하는 6균주를 분리하였으며, 분리된 균주는 soluble starch가 포함된 APT 액체배지에서 분리균의 생육과 α-glucosidase 활력이 우수한 No.2 균주를 선별하였다. 이 분리균은 Pediococcus halophilus 또는 그 유연균으로 동정되었다. 효소의 정제는 protamine sulfate에 의한 핵산의 제거, ammonium sulfate 분획, gel filtration 및 ion exchange 등의 4단계 정제과정을 거친 결과 20.17배 정제되어 단일 band 효소로 분리되었다. 정제효소의 최적 활성온도는 37℃, 최적 pH는 6.0이었고 금속이온과 저해제에 대한 효소의 활성은 Mg^2+에 의해 촉진되는 반면. 10mM mercaptoehanol과 EDTA 등에 의해 저해되었다. 합성기질인 PNPG에 대한 K_m은 0.52 mM/27.5 ㎍ protein, V_max=0.021 mM/min 27.5㎍ protein이었으며, 효소의 분자량은 약 37,000이었다.
A bacterial strain No.2, which highly produced β-glucosidase, was isolated from Kimchi and identified to be a similar species of Pediococcus halophilus. This enzyme was purified by protamine sulfate, ammonium sulfate fractionation, ion exchange and gel filtration. The maximal α-glucosidase activity was observed at pH 6.0 and this enzyme was stable at pH 6.O∼7.5. The optimum temperature of this enzyme activity was 37℃, but enzyme activity was gradually lost above 37℃. This enzyme was activated by 10 mM MgCl_2 and inhibited by 10 mM mercaptoethanol. The kinetics of PNPG(p-Nitrophenyl-α-D-glucopyranoside) and maltose were K_m=0.52 mM/27.5 ㎎ Protein, V_max=0.021 mM/min 27.5 ㎍ protein and K_m=0.32 mM/27.5 ㎍ protein, V_max=0.025 mM/min 27.5 ㎍ protein, respectively. The molecular weight of α-glucosidase was about 37,000.
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