SCOPUS
KCI등재
메주 유래의 Syncephalastrum racemosum PDA 132 - 2가 생산하는 Protease의 정제 및 특성
저자
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1999
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
1010-1016(7쪽)
제공처
소장기관
메주의 대량 생산을 위한 starter culture로서 protease를 생산하는 곰팡이를 분리 동정하였다. 우리는 Syncephalastrum racemosum PDA 132-2의 메주 숙성시 사용 가능성과 콩펩타이드의 생산을 위한 효소의 기초자료를 얻기 위하여 protease를 추출하고 정제하였으며 그 특성을 조사하였다. Protease의 밀기울에서의 최적 효소생산 조건은 pH 4.0, 20℃, 5일이었고 gel filtration과 ion exchange chromatography를 이용하여 정제한 결과, 정제도는 19.7배, 비활성도는 12.4unit/㎎이었다. 정세효소는 크기가 약 34kDa이며 PCMB에 의해 효소활성이 100% 저해되어 thio protease, pH 2.0~5.0에서 안정한 산성 protease인 것으로 밝혀졌다. 효소반응속도는 V_(max)값이 2.14㎍/min로서 Asp. wentti와 B. subtilis와 비교해 1/50이었다.
더보기Protease related mold was isolated and selected as a starter culture for commercial production of meju. Isolated microorganism was identified as Syncephalastrum racemosum PDA 132-2. To obtain basic data about protease for production of soybean peptides and application of the strain in meju fermentation, we extrated and purified protease and charateristics of the enzyme were investigated. The optimum condition for the production of enzyme was pH 4.0, 30℃, 5 days. The protease was purified 19.7 folds by gel filtration and ion exchange chromatography and specific activity was 12.4unit/㎎. The purified enzyme was 34kDa in size, thiol protease(100% inhibited by PCME), and was acidic protease(stable between pH 2.0~5.0). V_(max) of the enzyme was 2.14㎍/min which was lower(1/50) than that of by Asp. wentti and B. subtilis.
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