SCOPUS
SCIE
Glycoengineering of the methylotrophic yeastHansenula polymorpha for the production of glycoproteins with trimannosyl coreN-glycan by blocking core oligosaccharide assembly
저자
Oh, Doo-Byoung ; Park, Jeong-Seok ; Kim, Moo Woong ; Cheon, Seon Ah ; Kim, Eun Jung ; Moon, Hye Yun ; Kwon, Ohsuk ; Rhee, Sang Ki ; Kang, Hyun Ah
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2008
작성언어
-등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
659-668(10쪽)
제공처
소장기관
<P>The initial lipid-linked oligosaccharide Glc(3)Man(9)GlcNAc(2)-dolichyl pyrophosphate (Dol-PP) for N-glycan is synthesized and assembled at the membrane of the endoplasmic reticulum (ER) and subsequently transferred to a nascent polypeptide by the oligosaccharide transferase complex. We have identified an ALG3 homolog (HpALG3) coding for a dolichyl-phosphate-mannose dependent alpha-1,3-mannosyltransferase in the methylotrophic yeast Hansenula polymorpha. The detailed analysis of glycan structure by linkage-specific mannosidase digestion showed that HpALG3 is responsible for the conversion of Man5GlcNAc(2)-Dol-PP to Man(6)GlcNAc(2)-Dol-PP, the first step to attach a mannose to the lipid-linked oligosaccharide in the ER. The N-glycosylation pathway of H. polymorpha has been remodeled by deleting the HpALG3 gene in the Hpoch1 null mutant strain blocked in the yeast-specific outer mannose chain synthesis and by introducing an ER-targeted Aspergillus saitoi alpha-1,2-mannosidase gene. This glycoengineered H. polymorpha strain produced glycoproteins mainly containing trimannosyl core N-glycan (Man(3)GlcNAc(2)), which is the common core backbone of various human-type N-glycans. The results demonstrate the high potential of H. polymorpha to be developed as an efficient expression system for the production of glycoproteins with humanized glycans.</P>
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