KCI등재
복상어와 고등어의 Trypsin 에 관한 비교효소학적 연구 : 2 . 정제 Trypsin 의 효소적 성질 2 . Enzymatic Properties of the Trypsins = Comparative Studies on the Enzymatic Properties of Trypsins from Cat - shark and Mackerel
전보(Pyeun 등, 1991)에 이어 복상어의 췌장에서 정제한 trypsin과 고등어 유문수에서 정제한 trypsin A 및 trypsin B에 대하여 그 효소적 특성을 비교 검토한 내용을 요약하면 다음과 같다.
1. 30℃, 45℃, 55℃ 및 60℃의 각 온도 조건에서 효소의 안정성을 검토한 결과, 복상어의 trypsin이 고등어의 두 trypsin보다 안정하였으며, 고등어 trypsin A는 가장 불안정하였다. 55℃에서의 변성속도정수는 복상어 trypin이 10.68×10^(-4) sec^(-1), 고등어 trypsin A는 47.18×10^(-4) sec^(-1), 그리고 고등어 trypsin B는 34.06×10^(-4) sec^(-1)로서 고등어 trypsin A의 변성속도가 가장 빨랐다. 활성화에너지는 복상어 trypsin이 4.07㎉/mole, 고등어 trypsin A는 11.61㎉/mole, 그리고 고등어 trypsin B는 8.43㎉/mole이었다.
2. Km정수는 복상어 trypsin이 248.59μM, 고등어 trypsin A는 53.7μM, 그리고 고등어 trypsin B는 96.5μM이었다.
3. Dixon식에서 구한 저해제 TLCK에 대한 저해제 정수는 복상어 trypsin 1.50×10^(-6) M, 고등어 trypsin A는 2.86×10^(-6) M, 그리고 고등어 trypsin B는 3.90×10^(-6) M였으며, 저해제 DFP에 대한 저해제 정수는 복상어 trypsin이 9.28×10^(-6) M, 고등어 trypsin A는 2.11×10^(-4) M, 그리고 고등어 trypsin B는 1.60×10^(-4) M이었다.
4. 복상어와 고등어 trypsin의 효소적 특성의 두드러진 차이는 pH와 온도에 대해서 복상어의 trypsin은 고등어의 두 trypsin보다 알칼리성측과 고온에 대해 안정하였으며, 저해제에 의하여서는 복상어 trypsin이 보다 예민하게 나타났다. 또한 BA-p-NA 합성기질에 대한 친화성에 있어서는 고등어의 두 trypsin이 복상어의 trypsin보다 높은 것을 알 수 있었다.
5. 아미노산 조성은 세 효소 모두 비슷하였으나, 고등어 trypsin B의 경우 arginine의 함량이 높은 특징을 보였다. 산성아미노산과 염기성아미노산의 비는 복상어 trypsin이 3.57, 고등어 trypsin A는 3.36, 그리고 고등어 trypsin B는 2.23이었다.
A comparative study of enzymatic properties between the trypsin from the cat-shark Cephaloscyllium umbratile(C-T) and the two trypsins from the mackerel Scomber japonicus (M-T_A and M-T_B) was carried out following after the previous paper(Pyeun et al., 1991).
Trypsin from cat-shark(C-T) showed the higher heat stability compared to the others (M-T_A and M-T_B) and its denaturation constant(K_D) was 10.68×10^(-4) sec^(-1) at 55℃ with BA-p-NA substrate.
The activation energies(Ea) of the trypsins measured at a temperature range from 30℃ to 50℃ were estimated to be 4.07㎉/mole for C-T, 11.61㎉/mole for M-T_A, and 8.43㎉/mole for M-T_B, respectively. The Km values were 24.9×10^(-5) M for C-T, 5.37×10^(-5) M for M-T_A, and 9.65×10^(-5) M for M-T_B.
On the other hand, the Ki values for TLCK and DFP determined by Dixon plot were 1.50×10^(-6) M and 9.28×10^(-6) M for C-T, 2.86×10^(-6) M and 2.11×10^(-4) M for M-T_A, and 3.90×10^(-6) M and 1.60×10^(-4) M for M-T_B.
Similar amino acid profiles were showed between three trypsins each other, with few exceptions of M-T_B containing higher amount of arginine, and the smaller amount of tryptophan in C-T than the others.
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