한국산 뱀독의 Phosphodiesterase 정제와 특성 = Purification and Properties of Snake Venom Phosphodiesterase from Agkistrodon halys
저자
염영나 ; 최혜림 ; 김두식 ; Yum, Young-Na ; Choi, Hye-Lim ; Kim, Doo-Sik
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1991
작성언어
Korean
자료형태
학술저널
수록면
71-77(7쪽)
제공처
소장기관
Phosphodiesterase (EC 3.1.4.1) has been purified to homogeneity from the venom of Korean snake Agkistrodon halys. A combination of ion-exchange, gel filtration and affinity chromatographic procedure leading to 3,600 fold purification of the phosphodiesterase with specific activity of 81.2 units/mg was established. Molecular weight of the purified enzyme, a monomeric glycoprotein, was identified to be 110,000. Apparent $K_m$, and $V_{max}$ values for the hydrolysis of bis-p-nitrophenyl phosphate (bis-PNP) were determined to be 2.44 mM and $4.5{\times}10^{-4}moles/l{\cdot}min$. respectively. Activation energy of the enzyme catalysis toward the bis-PNP hydrolysis was estimated to be 10.4 KJ/mol. The enzyme exhibited its maximum catalytic activity at pH 9.5. Both exonuclease and endonuclease activities of the purified enzyme were demonstrated using plasmid DNA as a substrate. It is clear that the phosphodiesterase is a bifunctional enzyme which retains intrinsic endonuclease function as well as exonuclease activity in a single protein molecule.
더보기한국산 살모사(Agkistrodon halys)의 독으로부터 phosphodiesterase(EC 3.1.4.1)를 순수 하게 정제하였다. 5'-AMP 친화성 크로마토그라피를 포함하는 네 단계의 분리과정을 거쳐 3,600배 정제한 phosphodiesterase의 비활성도는 81.2 units/mg이었다. 정제된 효소는 monomer 구조의 당단백질로서 그 분자량이 110,000으로 확인되었다. 이 효소의 $K_m$과 $V_{max}$는 각각 $2.44{\times}10^{-3}M$, $4.5{\times}10^{-4}moles/l{\cdot}min$으로 측정되었고 bis-p-nitrophenyl phosphate의 가수분해를 촉매하는 활성화에너지는 10.4 KJ/mole이며 효소활성에 대한 최적 pH는 9.5로 나타났다. 순수하게 정제된 효소를 이용하여 plasmid DNA를 기질로 사용함으로써 phosphodiesterase의 exonuclease 및 endonuclease 활성을 모두 확인하였다. 따라서 한국산 뱀독의 phosphodiesterase는 exonuclease 활성은 물론 endonuclease 기능도 함께 보유하고 있는 이중성 효소임을 증명하였다.
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