KCI등재
고구마 β-아밀라제의 subunit = Subunits of Sweet Potato β-Amylase
저자
안용근 (大阪市立大學 理學部)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1988
작성언어
Korean
KDC
594
등재정보
KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
50-55(6쪽)
제공처
2회의 아세톤 분획과 겔여과, 이온교환 크로마토그래피후, 2회의 결정화로 정제한 고구마 β-아밀아제는 Ordinary 전기영동상으로는 단일 밴드를 나타내나 SDS 전기영동으로는 분자량 52,000의 주밴드 외에 그보다 분자량이 적은 5∼6의 소량의 부밴드들을 나타내며, 그들 부밴드들은 겔여과, 이온교환 크로마토그래피, affinity 크로마토그래피, hydroxyapatite 크로마토그래피, 등전점 전기영동 등의 여러 정제 방법에 의해서도 제거되지 않았다.
그러나 N말단 아미노산은 주성분으로서 alanine을 나타내는 외에 소량의 glycine과 glutamic acid가 검출되었다. 이들 결과로부터 SDS 전기영동상의 소량의 부밴드들은 subunit로서의 가능성이 있는 것으로 보인다.
β-Amylase was obtained from sweet potato extract in a crystalline state by dialysis against water after precipitated with acetone according to the method reported previously followed by DEAE Sephadex A-50 ion exchange chromatography plus gel chromatography of Sephadex G-200.
The purified enzyme was homogeneous by SDS PAGE. The efforts had done to remove the miner bands in SDS PAGE by Sephadex G-200 gel chromatography, DATE Sephadex A-50 ion exchange chromatography, isoelectrophocusing, affinity chromatography, hydroxyapatite chromatography, recrystallization and HPLC on a column of TSK gel SW 3000 but have given any result. But, N-terminal amino acid of the enzyme was revealed mainly alanine and trace of glycine and glutamic acid. Therefore, it seems that the miner bands in SDS PAGE have a role of subunit.
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