SCIE
KCI등재
SCOPUS
Achrobacter Protease I (API)의 기질특이성의 전환 = Alteration of Substrate Specificity of Achromobacter Protease l (API)
저자
임성일 ; 최청 ; Lim, Seong-Il ; Choi, Cheong
발행기관
학술지명
Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem)(Applied Biological Chemistry)
권호사항
발행연도
1997
작성언어
Korean
주제어
KDC
470
등재정보
SCIE,KCI등재,SCOPUS
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
196-201(6쪽)
제공처
Lysine 특이적 serine protease인 Achromobacter protease I(API)의 기질특이성을 결정하는 아미노산 잔기가 255위치에 존재하는 가정하에 이 잔가에 변이를 도입하여 기질특이성의 변화 유무를 조사하였다. 그리고 pro-API이 자기촉매적으로 소화될 수 있도록 Lys(-1) 또는 다른 아미노산 잔기로 치환하였다. 그러나 예상과는 달리 제작된 모든 변이체는 발현되지 않았거나 불활성전구체로서 발현되었다. 이 결과로부터 225위치의 잔기는 API의 maturation과정에 있어 Iysylendopeptidase활성에 중요한 역할을 담당하고 있으나 APl의 기질특이성은 225위치 잔기의 특성에 한정되지 않을 가능성이 시사되었다.
더보기Assuming that Asp225 is the substrate specificity determinant of Achromobacter pretense I (APl) which is lysine-specific serine protease, the 225th residue was substituted for other amino acids with a hope that the substrate specificity of a mutant API is altered. Furthermore, to maturate preform of mutant API autocatalytically, Lys(-1) was also replaced by Met, Asp, or Glu. However, all the mutants were not expressed, or accumulated as inactive precursor proteins. This result implicats that Asp225 plays a critical rol in restricted substrate specificity as a lysylendopeptidase but the substrate specificity of API is not determined only by the nature of residue 225.
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