The advent of immunochemistry expedites the development of a number of important procedures for gene cloning, disease control (diagnosis, treatment) and biochemical analyses in animal systems. These procedures can be applicable to plant systems : immunochemical detection of biopolymers (proteins, carbohydrates, growth hormones, and pathogenic virus particles). It is not quite difficult to purify various palnt immunogens. However, immunochemical screening methods for specific substances of plants are scarce, so that these procedures for each substance are to be developed. During the cereal germination, amylase converts the starchy endosperm of the seed to nutrient that support the growing seedling. α-Amylase and β-amylase hydrolyze internal α-1,4 glycosidic linkages in starch and dextrin. They produce α-maltose and β-maltose respectively. Their gene expression is regulated by gibberellic acid (negative regulator) and abscisic acid (positive regulator). In this study, α-amylase (from barley malt) protein was analyzed with SDS-PAGE. The molecular weight of α-amylase was about 60,000 daltons. α-Amylase protein was used as immunogen to produce antiα-amylase antiserum in a rabbit. The immunogen was mixed with an equal volume of Freund's complete adjuvant, and the mixture was hypodermically injected to the hideback (30 spots) and paws (2 spots) of the rabbit. The immunization was performed with two week interval. The dosage of the immunogen was decreased by half, and incomplete adjuvant was substituted for the complete one from the second immunization. The serum was prepared from the blood, and immunoreactivity of the serum was examined by dot-blotting and western blotting using the GARHRP indirect immunoassay kit. It was found that the anti α-amylase antiserum recognized nano-gram quantity of antigen under these experimental conditions. The antiserum will be used for the development of immunochemical assay to detect the time of the seed germination.
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