화경버섯에서 얻은 펩스타틴-불감응성 카르복시프로테이나아제의 기질 특이성 = Substrate Specificities of Pepstatin-Insensitive Carboxyl Proteinase from Lampteromyces Japonicus
저자
윤주억 (동국대학교 공과대학 식품공학과)
발행기관
학술지명
산업기술논문집(Journal of the Industrial Technology Research Institute)
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
KDC
323.000
자료형태
학술저널
수록면
39-46(8쪽)
제공처
소장기관
화경버섯(Lampteromyces japonicus)에서 처음으로 카르복시프로테이나아제(LCP)를 분리하였으며, 이 효소는 아스파르트산 프로테이나아제의 억제제인 펩스타틴과 diazoacetyl-DL-norleucine methylester에 대하여 감수성을 나타내지 않았다. LCP의 기질 특이성은 P5-P4-P3-P2-Phe-Nph-P2'-P3'(P5, P4, P3, P2, P2', P3'은 여러가지 아미노산 잔기를, Nph는 p-nitro-L-phenylalanine을 나타내며, 효소의 분해자라는 Phe-Nph 사이의 결합이다)와 같은 구조로 된 발색성 합성 펩티드 기질로서 연구하였다. 합성된 28가지 기질중, Lys-Val-Leu-Leu-Phe-Nph-Arg-Ala가 가장 최적 기질임이 밝혀졌다. 이 펩티드 기질에 대한 LCP의 효소반응 속도 상수들은 각각 K_m=15.5 μM, k_cat=12.4 s^-1, k_cat/K_m=0.80 μM^-1ㆍs^-1이었다. Tyrostatin은 LCP에 대하여 경쟁적 억제제 (Ki=2.1 nM)임이 밝혀졌다.
Lampteromyces carboxyl proteinase (LCP), isolated from Lampteromyces japonicus, was the first example of a unique carboxyl proteinase which was obtained from mushrooms and was insensitive to aspartic proteinase inhibitors, such as pepstatin and diazoacetyl-DL-norleucine methylester. The substrate specificities of LCP was studied using a series of synthetic chromogenic peptide substrates with the general structure, P5-P4-P3-P2-Phe-Nph-P2'-P3'(P5, P4, P3, P2, P2', and P3' were a variety of amino acids, Nph was p-nitro-L-phenylalanine, and the Phe-Nph bond was cleaved). LCP was shown to hydrolyze a synthetic substrate, Lys-Val-Leu-Leu-Phe-Nph-Arg-Ala, most effectively among 28 substrates. The kinetic parameters of this peptide for LCP was K_m=15.5 μM, k_cat=12.4 s^-1, and k_cat / K_m=0.80 μM^-1ㆍs^-1ㆍ
Tyrostatin was found to be a compeptitive inhibitor for LCP with a Ki value of 2.1 nM.
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