SCOPUS
SCIE
Characterization of <i>S</i>-adenosylmethionine synthetase from <i>Streptomyces avermitilis</i> NRRL8165 and its effect on antibiotic production
저자
Yoon, Gee-Sun ; Ko, Kwon-Hye ; Kang, Hyun-Woo ; Suh, Joo-Won ; Kim, Yong-Sung ; Ryu, Yeon-Woo
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2006
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
466-473(8쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P><P>A putative <I>S</I>-adenosylmethionine synthetase (SAM-s) gene from <I>Streptomyces avermitilis</I> NRRL8165 was cloned and characterized. The gene encodes a protein of 402 amino acids with a molecular weight of about 43.5kDa. Amino acid sequence analysis revealed high sequence identity (84–93%) to known SAM-s proteins from <I>Streptomyces</I> species containing the conserved sequence motifs of SAM-s proteins, such as nanopeptide <SUP>276</SUP>GGGAFSGKD<SUP>284</SUP> for the P-loop for ATP binding site and metal binding site (<SUP>17</SUP>D and <SUP>289</SUP>D for Mg<SUP>2+</SUP> and <SUP>49</SUP>G for K<SUP>+</SUP>). The purified protein from the transformed <I>Escherichia coli</I> synthesized <I>S</I>-adenosylmethionine (SAM) from ATP and <SMALL>L</SMALL>-methionine in vitro with a <I>K</I><SUB>m</SUB> of 110(±32) and 340(±18)μM and <I>V</I><SUB>max</SUB> of 7.9(±0.2) and 21.6(±1.5)μmol/mg/min for <SMALL>L</SMALL>-methionine and ATP, respectively. This result demonstrates that the isolated gene indeed encoded the SAM-s protein. The enzymatic activity of SAM-s protein was optimal at pH 8.0 and 35°C and required divalent metal ions (Mg<SUP>2+</SUP> or Mn<SUP>2+</SUP>) as a cofactor, like SAM-s proteins from other species. When the SAM-s was overexpressed in <I>S. avermitilis</I>, a wild type producer of avermectin, and <I>Streptomyces peucetius</I>, a wild type producer of doxorubicin, the production of antibiotics significantly increased by 2-fold for avermectin and 3.5-fold for doxorubicin, respectively, compared with the respective wild type strain.</P>
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