Developing PFTA Mutants Optimized for Pure Maltodextrins Production
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2021
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English
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학술저널
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464-464(1쪽)
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With the growing demand for food functionality, carbohydrate industries need specially maltodextrins that have superior physiochemical functions. Pyroccosus furiosus thermostable amylase (PFTA) has been proven to synthesize high purity linear maltodextrins. However, this enzyme may encounter folding instability as a recombinant protein and has insufficient substrate specificity on cyclodextrins over linear maltodextrins. To solve these problems, point mutagenesis based on the PFTA crystal structure was conducted. By combining promising single mutants, three combinations of double mutants were selected: K152N_ R95K, K152N_E357D, and K152N_L265D. Storing the enzyme extracts for seven days at 4℃ before heat treatment showed a variation in the specific activities. In this study, we evaluated the optimized conditions of three double mutants of PFTA: K152N_R95K, K152N_E357D, K152N_ L265D to produce higher purity Maltohexaose (G6), Maltoheptaose (G7), and Maltooctaose (G8) from respectively α-, β-, and γ-cyclodextrins.
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