KCI등재
SCIE
SCOPUS
Bcl-2 유사인자 Bfl-1과 결합하는 IKK- 의 C말단 Ser부위 = C-Terminal Serine Rich Region of IKK- Interacts with Bfl-1, a Homologue of Bcl-2
저자
발행기관
학술지명
Annals of Laboratory Medicine(Annals of Laboratory Medicine)
권호사항
발행연도
2005
작성언어
English
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
192-198(7쪽)
KCI 피인용횟수
0
제공처
Background : Bcl-2 family proteins play a central role in regulating apoptosis. In human, over 20 members of this family have been identified to date. Bfl-1, a member of the Bcl-2 family, has been known to retard apoptosis in various cell lines. However, the function of Bfl-1 remains unclear. Methods : In order to investigate the Bfl-1 function, we employed yeast two-hybrid system to identify the proteins which are capable of interacting with Bfl-1. The interaction of inhibitor kappaB kinase- (IKK- ) and Bfl-1 was confirmed using glutathione S-transferase pull down assays. To determine which regions of IKK- were required for interaction with Bfl-1, we constructed 12 deletion mutants of IKK- and 5 deletion mutants of Bfl-1. Results : Bfl-1 interacted with the C-terminal region of IKK- which is a subunit of IKK complex, and IKK- activity is very important in the NF- B related pathway. In addition, the amino acids 673- 745 of IKK- were important for Bfl-1 interactions, and amino acids 1-484 of Bfl-1, including Bcl-2 homology domains (BH1, BH2, BH3, BH4), were crucial for IKK- interactions. Conclusions : IKK C-terminus contains many serine residues as binding partner of Bfl-1. Our results suggested that Bfl-1 is involved in the NF- B activation through interaction of IKK- and Bfl- 1. Further studies need to be performed to understand functions of the IKK- and Bfl-1 associated with the regulation of the NF- B activation pathway.
더보기배경 : Bcl-2 family 단백질은 세포사멸을 조절하는 데 중요한역할을 한다. 인체에서 현재까지 20여가지 이상의 Bcl-2 family가 알려지고 있다. Bfl-1은 Bcl-2 family member 중 하나로서여러 가지 세포주에서 세포사멸을 지체시키는 것으로 알려지고있으나 Bfl-1의 명확한 기능은 아직알려지지 않았다.방법 :Bfl-1의 기능을 분석하기 위하여 yeast two-hybrid sys-tem을 적용하여 Bfl-1과 결합할 수 있는 단백질을 확인하였다.GST pull down assay를 이용하여 Bfl-1과 IKK- 의 결합 반응을 확인하였다. 12가지의 IKK- deletion mutant와 5가지의Bfl-1 deletion mutant를 제조하여 Bfl-1과 결합하는 데 필요한IKK- 의 부위를 결정하였다.결과 : Bfl-1은 IKK- (IKK complex의 단위분자이면서 NF-B관련 신호전달에 중요한 역할을 함)의 C 말단 부위와 결합하였다. 또한 IKK- 의 673에서 745의 잔기가 Bfl-1과의 결합에 중요하였고, Bfl-1의 1에서 484의 잔기(Bcl-2 유사 부위 BH1, BH2,BH3, BH4 포함)가 IKK- 결합에 필수 적이었다.
결론 : IKK- 의 C말단은 Bfl-1의 결합파트너로서 여러 개의 serine잔기를 함유하고 있다. 본 연구의 결과를 미루어보면 IKK-와 Bfl-1과의 결합은 NF- B활성조절에 중요한 역할을 할 것으로 사료되었다. NF- B활성 신호 조절에 관련된 IKK 와 Bfl-1간의 기능을 좀 더 연구하기 위해서는 추가연구가 필요하다
분석정보
연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
---|---|---|---|
2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2012-05-21 | 학술지명변경 | 한글명 : The Korean Journal of Laboratory Medicine -> Annals of Laboratory Medicine외국어명 : The Korean Journal of Laboratory Medicine -> Annals of Laboratory Medicine | KCI등재 |
2011-01-01 | 평가 | 학술지 분리 (기타) | KCI등재 |
2010-06-29 | 학술지명변경 | 한글명 : 대한진단검사의학회지 -> The Korean Journal of Laboratory Medicine | KCI등재 |
2009-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2007-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2005-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2002-01-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1999-07-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.51 | 0.18 | 1.15 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.91 | 0.81 | 0.458 | 0.08 |
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