KCI등재
SCIE
SCOPUS
Immobilization of commercial acid phosphatases from wheat germ and potato onto ion exchangers
저자
Lima Frederico Alves (Chemical Engineering Faculty, Federal University of Uberlândia) ; Martins Pedro Alves (Departamento de Biocatálisis, Instituto de Catálisis y Petroleoquímica, Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) Campus Cantoblanco) ; Wilson Galvão de Morais Júnior (CIETI, School of Engineering (ISEP), Polytechnic of Porto (P.Porto), R. Dr. António Bernardino de Almeida) ; Ribeiro Eloízio Júlio (Chemical Engineering Faculty, Federal University of Uberlândia, P.O. Box) ; Guisán José Manuel (Departamento de Biocatálisis, Instituto de Catálisis y Petroleoquímica, Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) Campus Cantoblanco) ; de Resende Miriam Maria (*Chemical Engineering Faculty, Federal University of Uberlândia, P.O. Box 593, Av. João Naves de Ávila 2121, Campus Santa Mônica, Bloco)
발행기관
학술지명
Korean Journal of Chemical Engineering(The Korean Journal of Chemical Engineering)
권호사항
발행연도
2023
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
2263-2270(8쪽)
DOI식별코드
제공처
A very simple and fast immobilization technique based on ion exchange was investigated to improve the thermal stability of acid phosphatase from wheat germ and potato. Immobilization was not efficient for the DEAE-sepharose, and MANAE-agarose supports. On the other hand, Toyopearl DEAE-650s proved to be a promising support, with immobilization yield above 95% and recovery of activity above 85% for both enzymes. A second step was introduced in the immobilization protocol to improve the thermal stability of these biocatalysts. For this, oxidation and reduction of glycosidic chains of acid phosphatase were carried out, allowing the formation of aldehyde groups and subsequent interaction with the amine groups to further stabilize the different forms (free and immobilized). Both biocatalysts showed residual activity after 1 hour of inactivation at the temperature of 60 °C, a fact not observed for the free enzyme. The wheat germ acid phosphatase derivative was the most stable, with residual activity of 66.7% for the only immobilized derivative and 76.2% for the oxidized/reduced derivative. Also, the derivatives prepared by ion exchange adsorption on Toyopearl (TOYO), followed by oxidation/reduction and intramolecular crosslinking, were approximately 15 and 41 times more stable than the free enzyme from wheat germ.
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