SCOPUS
KCI등재
SCIE
Functional Expression of a Peptide Transporter in Xenopus Oocytes
저자
Oh,Doo Man (College of Pharmacy, Hyosung Women's University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1993
작성언어
English
KDC
518.000
등재정보
SCOPUS,KCI등재,SCIE
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
31-40(10쪽)
제공처
소장기관
It is essential to clone the peptide transporter in order to obtain better understanding of its molecular structure, regulation, and substrate specificity. Characteristics of an endogenous peptide transporter in oocytes were studied along with expression of an exogenous proton/peptide cotransporter from rabbit intestine. And further efforts toward cloning the transporter were performed. The presence of an endogenous peptide transporter was detected in Xenopus laevis oocytes by measuring the uptake of 0.25 μM (10 μCi/㎖) [³H]-glycylsarcosine (Gly-Sar) at pH 5.5 with or without inhibitors. Uptake of Gly-Sar in oocytes was significantly inhibited by 25 mM Ala-Ala, Gly-Gly, and Gly-Sar (p<0.05), but not by 2.5 mM of Glu-Glu, Ala-Ala, Gly-Gly, Gly-Sar and 25 mM glycine and sarcosine. This result suggests that a selective transporter is involved in the endogenous uptake of dipeptides. Collagenase treatment of oocytes used to strip oocytes from ovarian follicles did not affect the Gly-Sar uptake. Changing pH from 5.5 to 7.5 did not affect the Gly-Sar uptake significantly, suggesting no dependence of the endogenous transporter on a transmembrane proton gradient. An exogenous H^+/peptide cotransporter was expressed after microinjection of polyadenylated messenger ribonucleic acid [poly (A)^+-mRNA] obtained from rabbit small intestine. The Gly-Sar uptake in mRNA-injected oocytes was 9 times higher than that in water-injected oocytes. Thus, frog oocytes can be utilized for expression cloning of the genes encoding intestinal H^+/peptide cotransporters. Using the technique size fractionation of mRNA was successfully obtained.
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