SCOPUS
KCI등재
Escherichia coli에서 발현된 재조합 인간 상피세포 증식인자의 정제 및 특성 = Purification and Characterization of Recombinant Human Epidermal Growth Factor in Escherichia coli
저자
발행기관
한국미생물생명공학회 ( 구 한국산업미생물학회 )(The Korean Society for Applied Microbiology)
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
478-484(7쪽)
제공처
소장기관
E. coli BL21(DE3, pYHB101)을 이용한 rhEGF의 최적 생산조건은 25℃, 48시간 배양에서 변형된 MBL 배지에 glucose를 10g /l 첨가한 배지로 배양한 경우이었고 유도물질로 1mM IPTG를 사용하여 2시간 배양 후에 유도 배양하였을 때 최대 rhEGF가 68.7 mg/l가 발현되었다. 배양액으로부터 Amberlite XAD-7, ultrafiltration, DEAE Sepharose column chromatography 정제 과정을 거쳐 rhEGF가 정제되었으며 이때 정제도는 267배이었으며 66.6%의 회수율을 보였다. 정제된 rhEGF는 HPLC 분석 결과 2개의 분획으로 나누어졌으며 N말단 아미노산 서열 분석결과 Asn-Ser-Asp-Ser-Glu-Cys-Pro-Leu-Ser-His로 나타났다. 또한 5'-bromo-2'-deoxy-uridine (BrdU)의 삽입에 의한 DNA 생성능을 조사하였다. 상기의 결과로 E. coli BL21(DE3, pYHB101)에 의하여 생산된 rhEGF는 nhEGF와 동일한 것으로 추정되었다.
Recombinant human epidermal growth factor (rhEGF) was produced strain was cultured at 25℃ for 48 hours in the modified MBS medium containing 10 g/l glucose with 1 mM IPTG induction at 2 hours after inoculation. The rhEGF was purified upto 267 folds by Amberlite XAD-7 chromatography, ultrafiltration, and DEAE Sepharose fast fow ion exchange chromatography with an overall yield of 66.6%. The purfied rhEGF was further separated into two fractions by HPLC. The N-terminal amino acid sequence of the second fraction was Asn-Ser-Asp-Ser-Glu-Cys-Pro-Leu-Ser-His. The effect of rhEGF on the DNA synthesis was examined using in vitro biological assay based on the incorporation of 5'-bromo-2'-deoxy-uridine (BrdU). The purified rhEGF shows no difference with natural human epidermal growth factor (nhEGF) in N-terminal amino acids residues and biological activity. From the results, we concluded that rhEGF produced from E. coli harboring the plasmid pYHB101 was apparently the same as nhEGF.
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