SCOPUS
KCI등재
Bacillus sp. KUN-17 균주가 생산하는 균체외 Serine Protease의 정제 및 특성 = Purification and Characterization of An Extracellular Serine Protease from Bacillus sp. strain KUN-17
저자
황세영 (고려대학교 자연과학대학 생물공학과)
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1995
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
53-59(7쪽)
제공처
소장기관
토양 세균인 Bacillus sp. KUN-17의 배양액으로부터 51배 정제된 protease는 분자량 38000의 단량체이며, phenylmethyl sulfonyl fluoride(PMSF)에 의하여 선택적으로 활성이 억제되고, 반응 최적 온도 및 pH는 40℃, pH 10.5를 보이므로써 serine(-alkaline) protease(E.C 3.4.21.14)에 속하는 것으로 판단되었다. 효소 활성의 half-life는 55℃에서 1시간으로 나타났으며 SDS나 urea 등의 고농도 하에서도 활성이 유지되었다. 본 효소의 기질특이성은 사용한 chromogen기질의 대부분이 본 효소에 의하여 가수분해 되므로써, random proteolysis가 시사되었다. 이 효소의 천연단백질에 대한 친화력은 ester 기질보다 약 10배 이상인 것으로 나타났으며 이들 기질은 효소 단백질에 대하여 서로 길항저해 효과를 보였다.
A protease isolated and purified 51 fold from the culture filtrate of a soil bacterium, Bacillus sp. KUN-17, which was appeared to be a monomeric protein with molecular weight of 38,000 daltons, was suggested to be involved in the serine (-alkaline) protease (E.C 3.4.21.14) since its activity was selectively inhibited by phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF) and required 40℃ and pH 10.5 for optimal condition. The half-life of the enzyme activity was 1 hr at 55℃, and the activity was maintained even under high concentrations of SDS or urea. The enzyme was indicated to perform random proteolysis from the fact that most of the chromogenic substrates employed were hydrolyzed by the enzyme. The affinity of the enzyme for natural proteins was approximately 10-times higher than ester compounds, and both substrates showed mutual inhibitory effect competitively for the enzyme activity.
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