Clostidium sporogenes의 原形質 Adenosine triphosphatase의 分離 및 精製 = Purification of Endoplasmic Adenosine Triphosphatase from Clostridium sporogenese
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학술지명
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발행연도
1987
작성언어
Korean
KDC
230.000
자료형태
학술저널
수록면
367-375(9쪽)
제공처
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對數增植 中期의 C. sporogenes는 乾操菌體 g당 29.7mg의 DAN와 320mg의 蛋白質을 含有하였으며 菌體를 超音波로 破碎하였을 때 約 90%의 DAN와 70%의 蛋白質이 遠心上澄液 劃分에 含有되었다. 菌體는 5.12μmol Pi/mg dry|cell/min의ATPase 活性을 나타내었으며 그중 約 73%의 活性은 原刑質내에 遊離된 狀態로 存在하고 約9%의 活性이 原刑質膜에서 檢出되었다.
原刑質內의 遊離 ATPase를 SephadexG-75로 column chromatography한 結果 31번과 51번 fraction으로 分離된 2個의 活性 peak를 나타내었으며 31번 peak는 蛋白質peak와 一致하였다. 그중 51번 fraction 電定永動하여 單一 band를 確認하였다.
精製한 酵素液 中의 ATPase 活性은 135.3μmol Pi/ml/ min이었고 蛋白質에 對한 比活性은 287.9μmol Pi/mg protein/min로 각각 超音波 上澄液의 16培에 達하였으나 酵素의 最終收率은 19.5% 不過하였다.
Actively growing cells of Clostridium sporogenes(IFO 12636) contained 29.7mg of deoxyribonucleic acid(DNA) and 320mg of protein per gram dry cell. They exhibited an activity of adenosine triphosphatase(ATPase) releasing 5.12μmol Pi per mg dry cell per minutes.
Supernatant fluid of the cells disruptured by sonication contained more than 90 precent of DNA and 70 percent of protein. The fluid showed 73 percent of ATPase activity of whole cell.
When the fluid was dialysed and dluted through Sephadex G-75 column, the enzyme activity formed separated in to two peaks near the fractions of No.31 and 51, while protein formed single peak near the former fraction. The later fraction formed single protein band on polyacrylamide gel by electrophoresis, however, the former fraction formed several band.
Lysate of purified ATPase released 135.3 μmol Pi per ml per minutes and showed a specific activity of 287.9μmol Pi per mg protein per minutes. It was estimated that ATPase activity increased for 16 folds of initial fluid by the purification, and that final yield of the enzyme was 19.5 percent.
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