SCIE
KCI등재
SCOPUS
Penicillium sp . LAM 91 - 89 가 생산하는 bilirubin oxidase 의 특성 = Properties of a bilirubin oxidase from Penicillium sp . LAM 91 - 89
저자
이동호 (건국대학교 미생물공학과) ; 김중배 (건국대학교 미생물공학과) ; 이동희 (건국대학교 미생물공학과) ; 이노운 (건국대학교 미생물공학과)
발행기관
학술지명
Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem)(Applied Biological Chemistry)
권호사항
발행연도
1993
작성언어
Korean
KDC
470
등재정보
SCIE,KCI등재,SCOPUS
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
158-162(5쪽)
제공처
소장기관
A bilirubin oxidase produced by Penicillium sp. strain LAM 91-89 was purified and partially characterized. The enzyme was purified about 70 folds from culture broth by ethanol precipitation, first and second Sephadex G-200 column chromatography with overall yield of 12%. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 53,000 dalton by SDS-PAGE. The optimum pH and temperature was 8.5 and 40℃, respectively. The enzyme was stable in the pH range 6∼10 and below 40℃. Activity of the enzyme was increased by Che addition of Mg^(2+) but was gretly inhibited by Ag^(2+), Hg^(2+), Mn^(2+), Pb^(2+), iodoacetate, p-chloromercurobenzoic acid and sodium dodecyl sulfate. Among various substrates, bilirubin was favorably reacted and K_m value for bilirubin was 6.67 μmole.
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