적혈구의 막 단백에 관한 연구 1. 가토 적혈구 NAD Nucleosidase의 정제와 요소에 의한 부활현상 = Studies on Membrane Proteins of Erythrocytes 1. Purification and Urea-Activation of NAD Nucleosidase from Rabbit Erythrocytes
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1973
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Korean
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학술저널
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27-38(12쪽)
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가토적혈구막 NAD nucleosidase (NADase)를 췌장 lipase로 가용화시켜 부분 정제하여 이 효소의 일부성상을 구영하였다. 췌장 lipase를 무손상가토적혈구에 작용시키면 적혈구의 파괴없이 막 NADase가 쉽게 가용화되어 효소활성이 소실되지 않고 유리되었다. 이는 NADase 분자전체가 적혈구막외연에 위치하고 있음을 시사해 주고 있다. 적혈구막 NADase를 lipase로 가용화시 킨 다음 26배 부분정제하여 그 성상을 관찰한 바, 이 효소는 저농도의 urea에 의하여 효소활성이 현저히 부활되었으나 가토의 다른 조직 NADase나 다른 포유동물의 적혈구막 NADase는 urea에 의하여 전혀 활성화되지 않았다. 0.2M urea는 NADase의 NAD에 대한 Michaelis 정수 (Km 치)와 최고반응속도 (Vmax)를 3배가량 동일한 율로 증가시켜 1/s에 대한 1/v의 double reciprocal plot에 있어서 urea 유무시의 양 직선이 서로 평행하였다. NADase의 상경성 저해제인 NADP와 nicotinamide mononucleotide (NMN)는 urea의 부활작용을 전혀 소멸시키지 못하였으나 비상경성 저해제인 nicotinamicle와 3-acetylpyridine은 urea의 부활작용을 거의 소멸시켰다. 이와같은 실험성적은 urea가 NADase의 uncompetitive activator로 작용하여 효소-기질복합체 형성반응에는 무관하고 효소-기질복합체의 분해 과정중에서 nicotinamide가 유리되는 단계를 촉전시키는 것이라고 시사되었다.
더보기When intact rabbit erythrocytes were treated with pancreatic lipase, the membrane-bound NAD nucleosidase (NADase) was partially solubilized without marked destruction of the cellular stucture, suggesting that the entire molecule of the rabbit erythrocyte NADase is located on the outer portion of the cell membrane. The lipase-solubilized NADase from rabbit erythrocyte membrance was partially purified 26-fold, and its properties were characterized. Among other properties the most characteristic one was that the rabbit erythrocyte NADase was activated by urea in low concentrations, whereas NADases from other sources were not affected. Urea (0.2 M) caused three-fold increases in both the Michaelis constant for NAD and the maximal velocity of NADase, thus making the reciprocal plot in the presence of urea parallel to the plot in the absence of urea. The competitive inhibitors such as NADP and nicotinamide mononucleotide did not eliminate the activation effect of urea, while nicotinamide and 3-acetylpyridine known as noncompetitive inhibitor eliminated the urea effect. These results strongly imply that the activation of NADase by urea in low concentrations is of uncompetitive nature, suggesting that the action of urea should enhance the rate of the enzyme-substrate complex breakdown involved in the liberation of nicotinamide and not earlier step concerned with the formation of the enzyme-substrate complex.
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