SCOPUS
KCI등재
Serratia marcescens ATCC 25419가 생산하는 Acetolactate Synthase Isozyme의 특성 = The Properties of Acetolactate Synthase Isozyme Produced by Serratia marcescens ATCC 25419
저자
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1992
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
25-33(9쪽)
제공처
소장기관
Serratia marcescens ATCC 25419를 질소원이 풍부한 BHI 배지에서 배양하여 황산 암모늄 분별 침전을 시킨 후 DEAE-Sephacel chromatography, Phenyl-Sepharose hydrophobic chromatography, Sephacryl S-400 gel filtration, native gel elution을 거쳐
ALS isozyme Rf 0.83을 분리하였다. 분리한 ALS isozyme Rf 0.83의 native 형태는 gel filtration을 이용하여 분자량을 측정한 결과, 531,400이었고, SDS-PAGE를 수행한 결과 55,000의 large subunit와 38,900의 small subunit로 구성된 multimer임을 알 수 있었다. 이 효소의 pyruvate에 대한 K_m값은 2.54 mM이었으며, V_max값은 21.75 nmole/min/㎎이었다. 효소의 활성과 온도와의 관계를 보았을 때 효소반응의 적정온도는 37℃였으며 열에 대한 안정성은 50℃ 이상에서 80∼90%의 효소활성이 상실함을 보였다. 또한 이 효소의 최적 pH는 8.0 근처였다. ALS isozyme Rf 0.83은 α-ketobutyrate 10mM에 대해 효소활성이 60% 정도 감소하였고 branched chain 아미노산인 isoleucine, leucine 및 valine에 대하여 식물 또는 따른 enterobateria의 isozyme들보다 활성억제 현상이 미약했으며 구조적으로 서로 다른 sulfometuron methyl과 imidazolinone herbicides에 의해 효소활성이 억제됨을 관찰하였다.
One acetolactate synthase isozyme which has Rf value of 0.83 on polyacrylamide gel electrophoresis was purified from Serratia marcescens ATCC 25419 by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Sephacel chromatography, Phenyl-Sepharose chromatography, Sephacryl S-400 gel filtration followed by native gel elution. The native melecular weight of the enzyme was determined to be 531,400 by gel filtration method, and SDS-polyacrylamide gel electrophoresis separated the native enzyme into two polypeptides having molecular sizes of 55,000 and 38,900 respectively. In kinetic parameters, K_m value for pyruvate was 2.54mM, and V_max was 21.75 nmole/min/㎎. The enzyme showed maximal activity around pH 8.0 and optimal temperature of the acetolactate formation was 37℃. Feedback inhibition studies indicate that the purified enzyme is rather resistant to branched chain amino acids when compared with acetolactate synthase isozymes of plants or other enterobacteria.
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