SCOPUS
KCI등재
폴리비닐 알콜 분해균 Pseudomonas cepacia G5Y의 Polyvinyl alcohol oxidase 정제 및 특성 = Purification and Characteristics of the Polyvinyl Alcohol Oxidase from Pseudomonas cepacia G5Y
저자
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1995
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
203-208(6쪽)
제공처
소장기관
폴리비닐 알코올(PVA : Polyvinyl alcohol) 분해균인 Pseudomonas cepacia G5Y 균주로부터 PVA oxidase를 생산하여 이 효소를 정제하기 위하여 PVA가 첨가된 배지에서 진탕배양한 배양액을 원심 분리한 후 ammonium sulfate를 가하여 얻은 침전물을 phosphate 완충용액에 녹여 조효소로 사용하여 DEAE-Cellulose와 Sephadex G-150을 이용한 gel filtration을 통하여 PVA oxidase를 정제하였다. 정제된 PVA oxidase는 polyacrylamide gel 전기영동을 통해서 단일밴드를 확인할 수 있었으며, SDS-polyacrylamide gel 전기영동을 통해 분자량을 측정한 결과 약 60,000 daltons이었다. 이 효소의 최적온도는 45℃였으며 최적 pH는 8.5였다. 열안정성은 55℃ 까지는 안정하였으나, 그 이상에서는 효소의 활성이 급격히 실활되었다. pH 안정성은 pH 6에서 10까지는 거의 100%의 잔존 활성을 나타내었다.
금속 이온에 대한 영향은 Ag^(2+), Hg^(2+) 등에 의해 강한 저해를 받았으나, Mg^(2+), Ba^(2-) 등에는 영향을 받지 않았다. 나머지 대부분의 금속이온에 의해서는 20∼50% 정도의 활성이 저해되었다.
The Polyvinyl alcohol (PVA) oxidase is a key enzyme involved in degradation of PVA with PVA hydrolase. The PVA oxidase has been purified to homogeneity from the culture broth of PVA grown Pseudomonas cepacia G5Y strain by ammonium sulfate precipitation. DEAE-cellulose column chromatography, and Sephadex G-150 gel filtration. The molecular weight of the purified enzyme was estimated about 60,000 daltons by SDS-polyacrylamid gel electrophoresis. The enzyme is most active at 45℃ and at pH 8.5, and is stable below 55℃ and between pH 6 and 9. The enzyme activity was strongly inhibited by Ag^(2+) and Hg^(2+).
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