양파(Allium cepa)로부터 β-fructofuranosidase의 부분정제 및 특성분석 = Partial Purification and Characterization of a β-fructofuranosidase from Onion (Allium cepa)
저자
이용억 (동국대학교 자연과학대학 자연과학부 분자미생물학)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1997
작성언어
Korean
KDC
001.3
자료형태
학술저널
수록면
217-229(13쪽)
제공처
소장기관
양파의 구근으로부터 과당중합체(fructan)을 분해하는 효소를 ammonium sulfate 침전법, 이온교환 크로마토그래피, Con-A 흡착 크로마토그래피 그리고 gel-filtration 크로마토그래피 방법을 사용하여 부분 정제하였다. 이 효소는 inulin보다 sucrose를 빨리 가수분해하였으며 β-fructofuranosidase (invertase)로 확인되었다. 효소의 활성을 위한 최적 pH 및 온도는 각각 pH 5.5와 35℃ 이었다. 이 호산성 invertase는 lectin인 concanavalin A에 흡착하는 특성에 근거하여 당단백질인 것으로 사료된다. 이 효소는 열에 불안정하여 50℃에서 1시간 배양하면 활성을 상실하였다. 양파의 invertase는 ZnCl_2, HgCl_2 그리고 CuSO_4에 의해 부분적으로 활성이 억제되었다.
A fructan-degrading enzyme was partially purified from onion (Allium cepa) bulbs by a combination of ammonium sulfate precipitation, ion-exchange chromatography, concanavalin-A affinity chromatography and gel-filtration chromatography. The enzyme hydrolyzed sucrose faster than inulin and was identified as a β-fructofuranosidase (invertase). The optimum pH and temperature for enzyme activities were pH 5.5 and 35℃, respectively. The acid invertase turns out to be a glycoprotein as evidenced by its ability to bind concanavalin-A (Con-A). The enzyme was heatlabile, with most activity being lost at 50℃ in 1 hr of incubation. The onion invertase was partially inhibited by ZnCl_2, HgCl_2 and CuSO_4.
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