SCOPUS
SCIE
Ubiquitin C-terminal hydrolase-L3 regulates Smad1 ubiquitination and osteoblast differentiation
저자
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학술지명
권호사항
발행연도
2011
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
1121-1126(6쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P><P>Ubiquitin C-terminal hydrolase-L3 (Uch-L3), a deubiquitinating enzyme, is upregulated in bone morphogenetic protein 2-induced osteoblast differentiation. The mechanism and role of Uch-L3 in the process of osteoblast differentiation is unknown. We found that Uch-L3 physically interacts with Smad1 and dramatically decreases the amount of poly-ubiquitinated Smad1. Osteoblast differentiation was enhanced in the C2C12 cells stably transfected with Uch-L3. Otherwise, the siRNA knock-down of Uch-L3 resulted in the decrease of osteoblast differentiation. These results suggest that Uch-L3 enhances osteoblast differentiation through the stabilization of Smad1 signaling. Thus, Uch-L3 acts to fine-tune the process of Smad1 activation.</P><P><B>Structured summary of protein interactions</B></P><P><B>UCHL3</B> physically interacts with <B>SMAD1</B> by anti tag coimmunoprecipitation (View interaction)</P><P><B>UCHL3</B> physically interacts with <B>SMAD1</B> by anti bait coimmunoprecipitation (View interaction)</P><P><B>SMAD1</B> physically interacts with <B>UCHL3</B> by anti tag coimmunoprecipitation (View interaction)</P><P><B>UCHL3</B> physically interacts with <B>SMAD1</B> by anti tag coimmunoprecipitation (View interaction)</P>
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