Streptococcus mutans GS 5의 Glucosyltransferase D에 대한 단클론항체 개발 = Development of Monoclonal antibody against Glucosyltransferase D of Streptococcus mutans GS 5
저자
발행사항
전주 : 전북대학교 대학원, 2010
학위논문사항
학위논문(박사)-- 전북대학교 대학원 : 치의학 2010. 2
발행연도
2010
작성언어
영어
주제어
DDC
617.6
발행국(도시)
전북특별자치도
형태사항
iii, 31 p. : 삽화 ; 26cm
일반주기명
전북대학교 논문은 저작권에 의해 보호받습니다.
지도교수:김재곤
참고문헌 : p.25-31
소장기관
Streptococcus mutans는 Mutans streptococci 그룹에 속하는 주요 치아우식증 원인균으로 알려져 있으며, 일련의 효소들인 glucosyltransferase을 생성하는데 이 glucosyltransferase는 음식물에 들어 있는 자당을 이용하여 글루칸의 형성을 촉진하고, 형성된 글루칸은 치태형성을 촉진, 산도가 강한 유기산들을 생성하여 치아우식증을 일으킨다.
이 연구는 치아우식증을 일으키는 Streptococcus mutans GS 5의 glucosyltransferase gene들(gtfB, gtfC, gtfD) 중 glucosyltransferase D (gtfD) 유전자에 대한 단클론항체를 얻고자 gtfD 유전자의 N-terminus 부분 2kb를 PCR를 하여 T 벡터에 ligation하여 sequencing를 통해 정확한 sequence를 가진 벡터를 선택하여 이것을 제한효소로 잘라 PQE30 plasmid에 integration하여 얻어진 벡터를 이용, 재조합 단백질인 75 kDa 정도의 단백질(GtfDN)을 정제하였다. GtfDN의 발현 조건은 37℃에서 IPTG 1mM이었으며, 정제된 단백질은 쥐에 주입하여 얻어진 spleen cell를 SP2/0 cell과 fusion하여 하이브리도마를 생성하였고, Western blot과 Dot blot, ELISA 등의 확인 과정을 통해 얻은 GtfDN에 대한 4개의 단클론항체 중 3개(HDN 9, HDN 11, HDN 28)를 얻었다. 이 단클론항체들은 차후 glucosyltransferase D가 관련된 치아우식증을 예방하는 연구에 널리 활용될 수 있을 것이다.
Streptococcus mutans which is implicated as a major etiological agent in human dental caries has at least three glucosyltransferase, gtfB, gtfC and gtfD and these glucosyltransferases produce glucans from sucrose, which contribute to form dental plaque leading to dental caries. There are a number of researches which suggest that the N-terminus of glucosyltransferase is important for the role of their enzymatic activity. Therefore, in this study we generated monoclonal antibody of GtfDN (anti-GtfDN antibody) to exam the function of N-terminus of S. mutans glucosyltransferase D more.
To obtain anti-gtfDN monoclonal antibody, the N-terminus of gtfDN (about 2 kb) was inserted to pQE30 vector and protein (about 80 kDa) was expressed and purified to be used as an immunogen and it was injected into BALB/C mice. We established three hybridomas producing anti-GtfDN antibodies through ELISA, dot blot and western blot. Monoclonal antibodies were purified using affinity column and it was confirmed that they specifically reacted with GtfDN protein. The selected monoclonal antibodies will be used in our next study to prove the function of the N terminus of glucosyltransferase D more and research its possibility as a good candidate for the development of a vaccine to prevent the formation of dental plaque.
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