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Control of mammalian G protein signaling by N-terminal acetylation and the N-end rule pathway
저자
Park, Sang-Eun ; Kim, Jeong-Mok ; Seok, Ok-Hee ; Cho, Hanna ; Wadas, Brandon ; Kim, Seon-Young ; Varshavsky, Alexander ; Hwang, Cheol-Sang
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2015
작성언어
-등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
1249-1252(4쪽)
제공처
소장기관
<P><B>The N-end rule finds a physiological function</B></P><P>The N-end–rule pathway for protein degradation is a canonical degradation pathway discovered in the 1980s. In recent years, studies have focused on finding novel variant pathways of N-end recognition. The “classical” pathway is blocked by N-terminal acetylation of the substrate. However, in yeast, N-terminal acetylation need not block degradation, because a second pathway can act on acetylated N-termini. But is this alternate pathway a major player in the physiology of mammals? Park <I>et al.</I> now confirm the existence of the alternate pathway in mammalian cells. Most notably, patient-derived point mutations thought to confer hypertension in humans affect susceptibility to this pathway for the encoded protein substrate, Rgs2.</P><P><I>Science</I>, this issue p. 1249</P><P>Rgs2, a regulator of G proteins, lowers blood pressure by decreasing signaling through Gα<SUB>q</SUB>. Human patients expressing Met-Leu-Rgs2 (ML-Rgs2) or Met-Arg-Rgs2 (MR-Rgs2) are hypertensive relative to people expressing wild-type Met-Gln-Rgs2 (MQ-Rgs2). We found that wild-type MQ-Rgs2 and its mutant, MR-Rgs2, were destroyed by the Ac/N-end rule pathway, which recognizes N<SUP>α</SUP>-terminally acetylated (Nt-acetylated) proteins. The shortest-lived mutant, ML-Rgs2, was targeted by both the Ac/N-end rule and Arg/N-end rule pathways. The latter pathway recognizes unacetylated N-terminal residues. Thus, the Nt-acetylated Ac-MX-Rgs2 (X = Arg, Gln, Leu) proteins are specific substrates of the mammalian Ac/N-end rule pathway. Furthermore, the Ac/N-degron of Ac-MQ-Rgs2 was conditional, and Teb4, an endoplasmic reticulum (ER) membrane-embedded ubiquitin ligase, was able to regulate G protein signaling by targeting Ac-MX-Rgs2 proteins for degradation through their N<SUP>α</SUP>-terminal acetyl group.</P>
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