KCI등재
SCOPUS
SCIE
Crystal Structure of LysB4, an Endolysin from Bacillus cereus-Targeting Bacteriophage B4 = Crystal Structure of LysB4, an Endolysin from Bacillus cereus-Targeting Bacteriophage B4
저자
Hong, Seokho ; Son, Bokyung ; Ryu, Sangryeol ; Ha, Nam-Chul 연구자관계분석
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2019
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재,SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
79-86(8쪽)
제공처
Endolysins are bacteriophage-derived enzymes that hydrolyze the peptidoglycan of host bacteria. Endolysins are considered to be promising tools for the control of pathogenic bacteria. LysB4 is an endolysin produced by Bacillus cereus-infecting bacteriophage B4, and consists of an N-terminal enzymatic active domain (EAD) and a C-terminal cell wall binding domain (CBD). LysB4 was discovered for the first time as an L-alanoyl-D-glutamate endopeptidase with the ability to breakdown the peptidoglycan among B. cereus-infecting phages. To understand the activity of LysB4 at the molecular level, this study determined the X-ray crystal structure of the LysB4 EAD, using the full-length LysB4 endolysin. The LysB4 EAD has an active site that is typical of LAS-type enzymes, where $Zn^{2+}$ is tetrahedrally coordinated by three amino acid residues and one water molecule. Mutational studies identified essential residues that are involved in lytic activity. Based on the structural and biochemical information about LysB4, we suggest a ligand-docking model and a putative endopeptidase mechanism for the LysB4 EAD. These suggestions add insight into the molecular mechanism of the endolysin LysB4 in B. cereus-infecting phages.
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