KCI등재
SCOPUS
SCIE
Effect of IgG Fc-fusion and KDEL-ER retention signal on prostate-specific antigen expression in plant and its immune in mice
저자
Shin Chunha (중앙대학교) ; 김기범 (중앙대학교) ; Kang Yangjoo (Department of Medicine, College of Medicine, Chung-Ang University, Seoul 06974, Republic of Korea) ; Kim Deuk-Su (Department of Medicine, College of Medicine, Chung-Ang University, Seoul 06974, Republic of Korea) ; Seo Young-Jin (Chung-Ang University - Seoul Campus: Chung-Ang University) ; 박세라 (Department of Pathology, University of Michigan) ; 김미경 (중앙대학교) ; Lee Young Koung (Korea Institute of Fusion Energy) ; 김도선 (농촌진흥청 국립원예특작과학원) ; Ko Kisung (Department of Medicine, Chung-Ang University College of Medicine, Seoul, Korea.)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2022
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재,SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
729-740(12쪽)
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Prostate-specifc antigen (PSA) is a protein highly expressed in cancer cells of the prostate gland. In this study, the PSA recombinant protein was fused to the human immunoglobulin G crystallizable fragment (Fc) with the endoplasmic reticulum (ER) Lys-Asp-Glu-Leu (KDEL) retention signal tag for the plant expression system. Agrobacterium-mediated plant transformation was applied to generate transgenic tobacco plants expressing PSA tagged to KDEL (PSAK), PSA-Fc, and PSA-Fc fused to KDEL (PSA-FcK). Western blot analysis showed that the PSA-FcK protein was the most highly expressed among the three diferent proteins in the transgenic plant leaf. The PSAK, PSA-Fc, and PSA- FcK proteins were successfully purifed from plant leaves. Reduced and non-reduced sodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis revealed that the PSA proteins fused to Fc and FcK were dimerized, whereas the PSA itself was not dimerized. N-glycan analysis demonstrated that the N-glycan profle of the PSA-Fc was mainly the structure with α(1,3)-fucose (Fuc) or β(1,2)-xylose (Xyl) glycan residues, whereas the PSA-Fc tagged with the KDEL ER retention signal had mainly an oligomannose-type structure. ELISA and SPR showed that PSA-FcK had a higher binding activity to Fc gamma receptor I than PSA-Fc and human Fc. In addition, PSA-FcK induced anti-PSA, and thus has the potential to be utilized as a prostate cancer vaccine
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