SCOPUS
KCI등재
다슬기에서 추출한 Lipoxygenase의 정제와 특성
저자
신의철(Eui-Cheol Shin) ; 김병철(Byung-Chul Kim) ; 이양봉(Yang-Bong Lee) ; 양지영(Ji-Young Yang) ; 장영진(Young-Jin Jang)
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1998
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
808-812(5쪽)
제공처
소장기관
양산의 내원사 계곡에 서식하는 다슬기를 채집하여 다슬기 내에 존재하는 lipoxygenase를 정제하고 특성을 관찰하였다. 다슬기에서 추출한 lipoxygenase는 40~60% ammonium sulfate 획분에서 최대의 활성을 보였으며, 20~40%에서도 약간의 활성을 볼 수 있었다. Sephacryl S-200 gel chromatography에서는 3개의 단백질 peak를 얻었고, 그 중 첫번째 peak에서 활성이 나타남을 확인하였다. DEAE-Sepharose ion exchange chromatography에서는 0M~0.5M범위의 NaCl용액의 농도구배로 용출시킨 결과 0.1M에서 lipoxygenase가<br/>
용출되는 것을 알 수 있었다. 각 단계의 정제도는 염석, Sephacryl S-200 gel chromatography, DEAE-Sepharose ion exchange chromatography 과정을 거치는 동안 specific activity가 20.8U/㎎, activity yield는 19.8%였다. 효소의 pH에 대한 영향을 보기 위해 pH 4.0~9.0의 범위에서 효소의 활성을 관찰해 보았다. pH 4.0에서부터 pH가 증가함에 따라 활성도 증가하다가 pH 6.0~8.0 사이에서는 최대의 활성을 나타내었고, pH 8.0 이후에서는 점차 감소하는 추세를 볼 수 있었다. 효소의 온도에 따른 영향을 관찰한 결과 최적 반응온도는 30℃에 서 나타남을 알 수 있었다. 7.5% acrylamide gel을 이용하여 전기영동을 실시한 결과 단일 밴드를 확인할 수 있었는데, 이 단일 밴드를 통해서 완전한 정제가 이루어진 것으로 판명할 수 있었고, 표준단백절의 밴드와 비교하여 분자량을 검정한 결과 약 35kDa으로 판단되었다.
Melania snail(Semisulcopira bensoni) is used as an ingredient in Korean traditional soup and nutritional foods. Generally, lipoxygenase in several food products may produce off-flavors during their processing and storage. Therefore, the inactivation of lipoxygenase is required to make the better extracts from Melania snail. Also, the quality on freshness of Melania snail may be evaluated by lipoxygenase activity. The lipoxygenase activity was the highest at 40~60% saturation among several concentrations in salting-out saturated solution of ammonium sulfate. The partial purification of lipoxygenase was successfully obtained by Sephacryl S-200 gel chromatography. The first peak among three peaks for protein determination snowed the highest activity of lipoxygenase in 13~16 fractions among 100 fractions. The highest peak of lipoxygenase activity by ion exchange chromatography was shown at 0.1M NaCl. In the purification step, the specific activity was 20.8U/㎎ and activity yield was 19.8%. The optimum pH and temperature were pH6.0~8.0 and 30℃, respectively. Molecular weight of the lipoxygenase was estimated about 35kDa by SDS-PAGE.
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