심근 Mitochondria의 Na<sup>+</sup>-Ca<sup>++</sup>교환에 관한 연구 = The Study on Na<sup>+</sup>-Ca<sup>++</sup> Exchange in Heart Mitochondria
저자
신상구(Sang Goo Shin) ; 김명석(Myung Suk Kim) ; 임정규(Jung Kyoo Lim)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1982
작성언어
-KDC
511
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
89-102(14쪽)
제공처
소장기관
The Na<sup>+</sup>-and K<sup>+</sup>-induced Ca<sup>++</sup> release was measured isotopically by millipore filter technique in pig heart mitochondria. With EGTA-quenching technique, the characteristics of mitochondrial Ca<sup>++</sup>-pool and the sources of Ca<sup>++</sup> released from mitochondria by Na<sup>+</sup> or K<sup>+</sup> were analyzed. The mitochondrial Ca<sup>++</sup>-pool could be distinctly divided into two components: internal and external ones which were represented either by uptake through inner membrane, or by energy independent passive binding to external surface of mitochondria, respectively. In energized mitochondria, a large portion of Ca<sup>++</sup>was transported into internal pool with little external binding, while in de-enerigzed state, a large portion of transported Ca<sup>++</sup> existed in the external pool with limited amount of Ca<sup>++</sup> in the internal pool which was possibly transported through the Ca<sup>++</sup>-carrier present in the inner membrane. Na<sup>+</sup> induced the Ca<sup>++</sup> release from both internal pool and external pool and external binding pool of mitochondria. In contrast, K<sup>+</sup> did not affect Ca<sup>++</sup> of the internal pool, but, displaced Ca<sup>++</sup> bound to external surface of the mitochondria. When the Ca<sup>++</sup>-reuptake was blocked by EGTA, the Ca<sup>++</sup> release from the internal pool by Na<sup>+</sup> was rapid; the rate of Ca<sup>++</sup>-efflux appeared to be a function of [Na<sup>+</sup>]<sup>2</sup> and about 8mM Na<sup>+</sup> was required to elicit half-maximal velocity of Ca<sup>++</sup>-efflux. So it was revealed that Ca<sup>++</sup>-efflux velocity was particulary sensitive to small changes of the Na<sup>+</sup> concentration in physiological range. Energy independent Ca<sup>++</sup>-binding sites of mitochondrial external surface showed unique characteristics. The total number of external Ca<sup>++</sup>-binding sites of pig heart mitochondria was 29 nmoles per mg protein and the dissociation constant(Kd) was 34μM. The Ca<sup>++</sup>-binding to the external sites seemed to be competitively inhibited by Na<sup>+</sup> and K<sup>+</sup>; the inhibition constant(Ki) were 9.7 mM and 7.1 mM respectively. Considering the intracellular ion concentrations and large proportion of Ca<sup>++</sup> uptake in energized mitochondria, the external Ca<sup>++</sup>-binding pool of the mitochondria did not seem to play a significant role on the regulation of intracellular free Ca<sup>++</sup> concentration. From this experiment, it was suggested that a small change of intracellular free Na<sup>+</sup> concentration might play a role on regulation of free Ca<sup>++</sup> concentration in cardiac cell by influencing Ca<sup>++</sup>-efflux from the internal pool of mitochondria.
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