Caspase 3-cleaved N-terminal fragments of wild-type and mutant huntingtin are present in normal and Huntington's disease brains, associate with membranes, and undergo calpain-dependent proteolysis
저자
Kim, Yun Joong (Massachusetts General Hospital) ; Sapp, Ellen (Massachusetts General Hospital) ; Cuiffo, Ben (Massachusetts General Hospital) ; Qin, Zheng-Hong (Massachusetts General Hospital) ; Aronin, Neil (University of Massachusetts Medical School) ; DiFiglia, Marian (Massachusetts General Hospital) ; Yi, Yong (Massachusetts General Hospital) ; Wang, Yumei (Massachusetts General Hospital) ; Kegel, Kimberly B. (Massachusetts General Hospital)
발행기관
학술지명
[일송 국제심포지엄] 노화와 만성퇴행성 신경질환(ILSONG International Symposium on Aging and Neurodegenerative Diseases)
권호사항
발행연도
2003
작성언어
English
KDC
470.000
자료형태
학술저널
수록면
5-10(6쪽)
제공처
The Huntington's disease (HD) mutation is a polyglutamine expansion in the N-terminal region of huntingtin (N-htt). How neurons die in HD is unclear. Mutant N-htt aggregates in neurons in the HD brain; expression of mutant N-htt in vitro causes cell death. Other in vitro studies show that proteolysis by caspase 3 could be important in regulating mutant N-htt function, but there has been no direct evidence for caspase 3-cleaved N-htt fragments in brain. Here, we show that M-htt fragments consistent with the size produced by caspase 3 cleavage in vitro are resident in the cortex, striatum. and cerebellum of normal and adult onset HD brain and are similar in size to the fragments seen after exogenous expression of human huntingtin in mouse clonal striatal neurons. HD brain extracts treated with active caspase 3 had increased levels of N-htt fragments. Compared with the full-length huntingtin, the caspase 3-cleaved N-htt fragments, especially the mutant fragment, preferentially segregated with the membrane fraction. partial proteolysis of the human caspase 3-cleaved N-htt fragment by calpain occurred in vitro and resulted in smaller N-terminal products: products of similar size appeared when mouse brain protein extracts were treated with calpain. Results support the idea that sequential proteolysis by caspase 3 and calpain may regulate huntingtin function at membranes and produce N-terminal mutant fragments that aggregate and cause cellular dysfunction in HD.
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