SCOPUS
KCI등재
Bacillus firmus Cyclodextrin Glycosyltransferase의 정제 및 특성
저자
손천배(Cheon-Bae Sohn) ; 김성애(Seong-Ai Kim) ; 박영아(Young-A Park) ; 김명희(Myung-Hee Kim) ; 문숙경(Sook-Kyung Moon) ; 장순애(Sun-Ae Jang) ; 이명선(Myung-Sun Lee)
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1997
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
351-357(7쪽)
제공처
소장기관
Bacillus firmus가 생산하는 cyclodextrin glycosyltran-sferase(CGTase)를 ammonium sulfate 침전, DEAE-Sephadex A-50 및 Sephdex G-100 column chromatography로 분리, 정제하였다. 이 방법으로 수율은 12%, 정제도는 49배인 SDS-PAGE 상에서 단일 band의 효소 단백질을 얻을 수 있었다. 정제된 CGTase는 Phast system의 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의하여 분자량은 80,000dalton, isoelectric focusing으로 등전점은 9.6으로 추정되는 단백질이었다. 이 효소의 최적 활성 pH와 온도는 8.0,65℃이였으며, pH와 열안정성은 pH 5.5~9.0,50℃이였다. Soluble starch를 기질로 하여 24시간 효소반응한 액의 α- : β- : γ-cyclodextrin의 생성비율은 0.01 : 2.90 : 1.00으로 β- 및 γ-cyclodextrin을 주로 생산하였다.
더보기The cyclodextrin glycosyltransferase(EC 3.2.1.19) from Bacillus firmus was purified by precipitating with ammonium sulfate followed by, DEAE-Sephadex A-50 column chromatography and Sephadex G-100 column chromatography. In this way, we were able to obtain the single band protein on SDS-PAGE with a yield of 12%, whose purity was 49 fold. The purified CGTase was identified as a protein having molecular weight of approximately 80,000 dalton and isoelectric point of 9.6. The optimum pH and temperature for the enzyme activity were 8.0 and 65℃, respectively. The enzyme was stable at between pH 5.5 and 9.0 and up to 50℃. After 24hr of enzyme reaction using soluble starch as substrate, the ratio of α-, β- and γ-cyclodextrin production was 0.01 : 2.90 : 1.00, respectively. And this CGTase pro-duced mainly β- and γ-cyclodextrin.
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