Hemicellulose분해 박테리아인 Thermoanaerobacteriumsaccharolyticum B6A-RI의 세포 표면구조에 대한 초미세 구조학적 연구 = Ultrastructural study of the cell surface structure of a hemicellulolytic bacterium Thermoanaerobacterium saccharolyticum B6A-RI
저자
Lee, Yong-Eok (동국대학교 자연과학대학 생화학과 분자 생물학)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1994
작성언어
English
KDC
136.000
자료형태
학술저널
수록면
199-214(16쪽)
제공처
소장기관
이 논문은 hemicellulose분해 박테리아인 Thermoanaerobacterium saccharolyticum B6A-RI의 세포 표면성분에 대한 초미세 구조학적 연구이다. Xylan 또는 xylose에서 자란 T. saccharolyticum B6A-RI의 세표 표면구조를 cationized ferritin과 gold labeling방법을 이용하여 전자 현미경으로 관찰하였다. 이들 구조들은 glucose에서 자란 세포들에서는 나타나지 않았다. 이 구조들 (xylanosome)의 형성은 endoxylanase의 생성 및 박테리아들이 xylan에 흡착하는 현상과 연루되어 있다. 이 xylanosome은 xylan에만 작용하며 cellulose에는 흡착하지 않는다. 이러한 발견은 박테리아의 세포벽에 대한 지식을 확장시키며, 또한 세포표면구조가 세포가 xylan에 흡착하여 이를 이용하는데 관여한다는 증거를 제시한다. 이러한 hydrolysome구조들은 미생물들이 불용성기질을 효과적으로 분해하여 세로 내로 운반하기 위한 glycoprotein complex를 형성함을 나타낸다.
This report provides an ultrastructural study of the cell surface components of hemicellulolytic bacterium, Thermoanaerobacterium saccharolyticum B6A-RI. Negatively charged surface structures were visualized on cells of T. saccharolyticum B6A-RI grown on xylan or xylose, using cationized ferritin and gold labeling with scanning and transmission electron microscopy. These structures were absent on glucose grown cells that were non-xylanolytic. The presence of these putative xylanosome structures coincided with production of cell bound endoxylanases and the ability of the cells to bind tightly to xylan. The xylanosoms appeared to be specific for cellular adhesion to xylan, as cells would not bind to cellulose. These finding extend the knowledge about the surface structures known the exist on the bacterial cell wall, and provide the first example of a cell surface structure specific for cellular adhesion to and degradation of xylan. These hydrolysome structures further demonstrate the ability of microorganisms to effectively form a glycoprotein complex to efficiently degrade insoluble substrates by facilitating both the concerted action of hydrolytic enzymes and the transfer of degradation products into the cell.
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