KCI등재
SCIE
SCOPUS
Gene Cloning and Characterization of a Cold-Adapted Esterase from Acinetobacter venetianus V28 = Gene Cloning and Characterization of a Cold-Adapted Esterase from Acinetobacter venetianus V28
저자
( Kim Young Ok ) (National Fisheries Research and Development Institute) ; ( Yu Li Heo ) (National Fisheries Research and Development Institute) ; ( Hyung Kwoun Kim ) ; ( Bo Hye Nam ) ; ( Hee Jeong Kong ) (National Fisheries Research and Development Institute) ; ( Dong Gyun Kim ) (National Fisheries Research and Development Institute) ; ( Woo Jin Kim ) (National Fisheries Research and Development Institute) ; ( Bong Seok Kim ) (National Fisheries Research and Development Institute) ; ( Young Ju Jee ) (National Fisheries Research and Development Institute) ; ( Sang Jun Lee ) (National Fisheries Research and Development Institute)
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2012
작성언어
Korean
주제어
KDC
475
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
1245-1252(8쪽)
KCI 피인용횟수
7
DOI식별코드
제공처
소장기관
Acinetobacter venetians V28 was isolated from the intestine of righteye flounder, Poecilopsetta plinthus caught in Vietnam seawater, and the esterase gene was cloned using a shotgun method, The amino acid sequence deduced from the nucleotide sequence (1,017bp) corresponded to a protein of 338 amino acid residues with a molecular weight of 37,186. The esterase had 87% and 72% identities with the lipases of A. junii SH205 and A. calcoaceticus RUH2202, respectively. The esterase contained a putative leader sequence, as well as the conserved catalytic triad (Ser, His, Asp), consensus pentapeptide GXSXG, and oxyanion hole sequence (HG). The protein from the strain V28 was produced in both a soluble and an insoluble form when the Escherichia coli cells harboring the gene were cultured at 18oC. The maximal activity of the purified enzyme was observed at a temperature of 40oC and pH 9.0 using p-NP-caprylate as substrate; however, relative activity still reached to 70% even at 5oC with an activation energy of 3.36 kcal/mol, which indicated that it was a cold-adapted enzyme. The enzyme was a nonmetalloprotein and was active against p-nitrophenyl esters of C4, C8, and C14. Remarkably, this enzyme retained much of its activity in the presence of commercial detergents and organic solvents. This cold-adapted esterase will be applicable as catalysts for reaction in the presence of organic solvents and detergents.
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연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
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2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2010-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2008-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2006-04-04 | 학술지명변경 | 한글명 : -> Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-03-30 | 학술지등록 | 한글명 : 외국어명 : Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2001-07-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1999-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.59 | 0.33 | 1.17 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.91 | 0.78 | 0.472 | 0.08 |
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