SCOPUS
KCI등재
Vibrio sp. AL - 145가 생산하는 균체외 효소의 특성(Ⅱ)
저자
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1993
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
240-245(6쪽)
제공처
소장기관
정제효소의 최대활성 pH는 8.0이고, 최대활성온도는 37℃였으며, pH 6.5이하 9.5이상의 영역에서는 상당히 불안정하였고, 30℃이상의 온도에서도 불안정한 효소였다. NaCl이 첨가되지 않을 경우 효소 활성이 나타나지 않았고, NaCl 0.5M일 때 최대활성을 보였다. 미량의 CaCl₂ 첨가로 활성의 증대를 가져왔고, HgCl₂, CoCl₂ 및 ZnCl₂ 등에 의해서는 활성이 현저히 억제되었다. L-cysteine과 2-mercaptoethanol에 의해서는 활성이 증대되었고, o-phenanthroilne, p-CMB, EDTA 및 iodoacetate에 의해서는 활성이 현저히 저해되었다. 정제효소의 Km(반응속도 정수)은 0.717%였고, Vmax(최대 반응속도)는 15.39U/㎎이었다. 본 정제효소는 알긴산(alginic acid)에만 특이적으로 작용하는 alginate lyase 계열의 효소였다.
더보기The optimum pH and temperature for the purified extracellular enzyme activity were 8.0 and 37℃, respectively. NaCl was required for the activation of the enzyme and optimum concentration was 0.5M. This enzyme activity was inhibited by HgCl₂, CoCl₂ and ZnCl₂ and stimulated by CaCl₂. The activity of enzyme was increased by L-cysteine and 2-mercaptoethanol, but decreased by o-phenanthroline, p-CMB, EDTA and iodoacetate. The Km and Vmax values of extracellular enzyme appeared as 0.717% and 15.39U/㎎, respectively.
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