SCIE
SCOPUS
KCI등재
Gluconobacter melanogenus 로 부터 새로운 포리올 탈수소 효소의 분리 정제와 효소 특성에 관한 연구 = Purification and Characterization of the New Dye Coupled Cytoplasmic Polyol Dehydrogenase from Gluconobacter Melanogenus
저자
김강화 ; 임옥재 ; 이현재 ( Kang Wha Kim ; Ok Jae Im ; Hyun Jae Lee )
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
1980
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
113-125(13쪽)
제공처
A new form of the cytoplasmic polyol dehydrogenase having a distinct cofactor and substrate specificity was isolated from the cell free extracts of the sorbitol grown cells of G. melanogenus, and purified partially by CM-cellulose and Sephadex G-100 columns. The enzyme was found to be acted as a typical polyol dehydrogenase catalyzing the oxidation of the polyols to the ketoses, but unlike the other known cytoplasmic dehydrogenases, its catalytic activity was demonstrated only in the presence of an artificial electron acceptor like DPIP. The enzyme did not showed any requirement of pyridine nucleotide coenzymes, nor the molecular oxygen for the polyol oxidation. In the presence of DPIP, however, the enzyme was active and showed a very limitted substrate specificity toward the polyols having D-lyxo configuration such as D-mannitol and D-sorbitol. The K_m values for the tested polyol substrates were found to be about 10^(-1)M, and the optimum enzyme activity was obtained at pH 5. 5. Stoichiometric composition of the polyol and DPIP for this enzyme catalyzed reaction showed a linear quantitative relationship between the rates of the ketose formation and the DPIP reduction. The characteristic mode of the enzyme action was also studied by some kinetic and inhibition experiments with several substrate analogues.
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