담배나방 저장단백질 HASP-1 과 HASP-2 의 비교연구 = Commemoration Issue for Professor Kyung Ro Lee's 60th Birthday Anniversary : Comparison of Storage Proteins from Helicoverpa assulta

국문 초록 (Abstract)

담배나방 저장단백질 HASP-1과 HASP-2의 비교 연구 유종명, 정성은 (한남대학교 이과대학 생물학과) 담배나방의 용-성충 발생동안 혈림프에서 저장단백질 HASP-1과 2를 분리하고 발생학적 및 생화학적 특성을 비교하였다. 두 단백질의 titer는 모두 종령유충기에 peak를 나타내었고 용말기에 감소한 후 성충기에 이르러 소실되었다. 그러나 이들 단백질은 정제 과정에서 서로 다른 특성을 보여 HASP-1은 DEAE-Cellulose와 Ultrogel A6상에서 그리고 HASP DEAE- Sepharose CL-6B와 Ultrogel AcA-22상에서 정제되었다. 전기영동분석 결과 HAS분자량 460 kDa 그리고 HASP-2는 분자량 332 kDa인 glycolipoprotein인 것으로 확인되었으며, HASP-1은 69 kDa와 83 kDa의 tetramer인 것으로 나타났다. 아미노산 조성에 있어서 공통적으로 높은 methione과 낮은 tyrosine 및 phenylalanine함량을 보였으나, histidine의 함량은 HASP-2에서만 높게 나타났다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

Two storage proteins (HASP-1 and 2) were confirmed in haemolymph during larval-pupal development of Helicoverpa assulta, and their developmental and some biochemical chracteristics were compared. In common to the two proteins, the titer showed a peak at mature larva, decreased somewhat through the late pupal period, and then disappeared at adult stage. However, they showed quite different characteristics in the process of purification; HASP-1 was purified on DEAE-Cellulose and Ultrogel A6, while DEAE -Sepharose CL-6B and Ultrogel AcA-22 were selected for HASP-2. As the results of electrophoretic analysis, HASP-1 (MW 460 kDa) and HASP-2 (MW 332 kDa) were all glycolipoproteins, but the subunit constitution was different between them (HASP-1, hexamer of 69 kDa and 83 kDa; HASP-2, tetramer of a single subunit, 83kDa). In amino acid composition, high methionine and low tyrosine and phenylalanine were common to the two proteins, but considerably high histidine was characterized only in HASP-2.