Production of 5-flourouracil by an Extracellular Cytosine Deaminase and Its Enzymic Characteristics = 세포 외 cytocsine deaminase에 의한 5-fluorrouracil의 생산 및 효소 성질
저자
Yeeh, Yeehn (Central Institute of Medicine, Dept. of Medicine, Inje College)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1986
작성언어
English
주제어
KDC
510.000
자료형태
학술저널
수록면
145-151(7쪽)
제공처
소장기관
Corynebacterium sp.Y-1균주로부터 생성된 세포의 cytosine deaminase의 성질을 27∼80% 유안 분획 후에 검토하였다. 그 결과 이 효소는 그 기질로서 cytosine, 5-fluorocytosine 및 5-methylcytosine을 각각 uracil, 5-fluo-rouracil 및 thymine으로의 전환을 촉매할 수 있는 능력을 가진 것으로 판명되었다. 또한 이 효소는 50℃ 이하에서는 대체로 안정하였으나 50℃ 이상에서는 점차 안정성이 감소하였고 70℃ 부근에서는 완전히 불활성화하였다. 한편 이 효소의 안정성의 유지에는 tris-HC1 완충액이 potassium phosphate 완충액보다 효과적이었으며 최대 활성을 나타내는 pH는 8.0에서 8.5의 범위로 나타났다.
금속 이온에 대한 효소 활성을 검토한 결과로서 1mM의 Co2+, Fe3+, K+, Mg2+, Mn2+, 및 Na+ 등은 다소 활성을 증가시켰으나 Ag+, Hg2+, Pb2+ 및 Zn2+ 등에 대해서는 완전히, 혹은 거의 완전하게 불활성화하였다.
또 이 효소는 p-chloromercuric benzoate, N-ethylmaleimide 및 trichloroacetic acid등과 같은 전형적인 효소저해제의 존재하에서는 그 활성이 완전히 저해되었고 0.1mM의 I2, 2-mercaptoethanol, NaCN, NaF, 2, 21-dipyridyl 및 EDTA 등에 의해 강력하게 저해를 받는 것으로 나타났다. 따라서 이 세포의 cytosine deaminase는 현재까지 보고된 바 있는 세포내 및 세포의 효소와는 다소 그 성질이 다른 것으로 추정되었다.
Some properties of an extracellular cytosine deaminase excreted from Corynebacterium sp. Y-1 strain were examined after 20-80% ammonium sulfate fractionation. This enzyme possessed the capability to catalyze the conversion of cytosine, 5-fluorocytosine, or 5-methylcytosine to uracil, 5-fluorouracil, or thymine as substrate, respectively.
The enzyme was at large stable below 50℃, but the stability was progressively decreased from above 55℃ and completely inactivated at around 70℃. Tris-HCl buffer seemed to be more effective than potassium phosphate buffer in the stability of this enzyme. And this enzyme showed the range of 8.0 to 8.5 in pHs for the maximum activity. and was considered to be thermostable. The presence of 1 mM of Co2+, Fe3+, K+, Mg2+, Mn2+, and Na+ increased more or less the enzyme activity, but the presence of Ag+, Hg2+, Pb2+, and Zn2+ in reaction mixture resulted in the complete, or nearly complete inactivation of the enzyme activity.
This enzyme was completely inhibited in the presence of p-chloromercuric benzoate, N-ethylmaleimide and trichloroacetic acid as the typical enzyme inhibitors and also strongly inhibited in the presence of 0.1 mM of I2, 2-mercaptoethanol, NaCN, NaF, 2, 2'-dipyridyl and ethylenediaminetetraacetic acid. Accordingly this enzyme was assumed more or less different from the other endocellular, or extracellular enzymes reported so far.
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