韓國人日本語學習者の日本語長母音の習得硏究 : 生成と知賞に關する橫斷的および縱斷的考察

국문 초록 (Abstract)

본 논문은 한국인 일본어 학습자가 일본어 장모음을 습득해 가는 과정을
규명하고, 나아가 장모음 습득 상에서 나타나는 문제점을 밝히는데 목적이 있다. 본
논문에서는 한국의 대학에서 일본어를 배우고 있는 초급 학습자 10명과 중급 학습자
10명을 대상으로 9개월간에 걸친 발음 추적 조사(음향 분석 실험)를 실시하여, 일본어
장모음의 습득 과정을 생성과 지각의 양면에서 횡단적(Cross-sectional analysis) 및
종단적(Longitudinal analysis)으로 분석하였다. 또한 분석 결과를 일본어 화자 10명의
생성과 지각 결과와 비교하였다. 본 논문의 주된 연구 과제는 다음과 같다.
연구과제I: 장모음 생성에 관한 횡단적 연구
1) 초급 학습자와 중급 학습자의 일본어 장모음 발음에는 차이가 있는지, 만일 차이가
있다면 그 차이는 어떠한 것인지
2) 한국인 초·중급 학습자와 일본어 화자의 일본어 장모음 발음에는 차이가 있는지, 만일
차이가 있다면 그 차이는 어떠한 것인지

연구과제II: 장모음 생성에 관한 종단적 연구
1) 초·중급 학습자의 일본어 장모음 발음은 9개월간의 조사 기간동안에 변화하는지,
만일 변화한다면 어떻게 변화하는지
2) 일본어 장모음의 발음 습득은 음성 환경의 영향을 받는지, 만일 영향을 받는다면 발음
습득이 어려운 음성 환경은 어떤 것인지
3) 일본어 장모음의 발음 습득은 발화 환경(단독 발화, 단문에서의 발화)의 영향을
받는지, 만일 영향을 받는다면 발음 습득이 어려운 발화환경은 어떤 것인지

연구과제III: 장모음 습득 과정에서 나타난 개인차의 분석
1) 발음 습득 과정에서 학습자간의 개인차는 존재하는지
2) 발음 습득 정도에 따라 일본어 학습자를 「good learner」와 「poor learner」로
분류했을 때, 어떠한 분포를 이루고 있는지

연구과제IV: 장모음 지각에 관한 횡단적 연구
1) 초급 학습자와 중급 학습자의 일본어 장모음 지각에 대하여, 식별의 정도(精度)와
식별의 경계(역値)에 어떠한 차이가 있는지
2) 한국인 초·중급 학습자와 일본어 화자의 일본어 장모음 지각에 대하여, 식별의
정도(精度)와 식별의 경계(역値)에 어떠한 차이가 있는지
3) 일본어 장모음 지각에 대하여, 학습자간의 개인차는 존재하는지

연구과제V: 장모음 지각에 관한 종단적 연구
한국인 초·중급 학습자의 일본어 장모음에 대한 지각 양식은 9개월간의 조사 기간
동안에 변화하는지, 만일 변화한다면 어떻게 변화하는지
이상과 같은 연구 과제에 입각하여 본 논문은 제1장 서론과 제8장 결론을 포함하여, 총
8장으로 구성되어져 있다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions.
Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM.
We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some.
To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion!
m!
utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay.
In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein.
Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn.
In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA.
Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.