인유에서 발견된 Ca²-ATPase의 효소학적 특성과 기능 = Enzymatic Properties and Function of Ca²-ATPase Found in Human Milk
저자
조진국 (건국대학교 동물자원연구센터)
발행기관
건국대학교 동물자원연구센터(Animal Resources Research Center Kon-Kuk University)
학술지명
권호사항
발행연도
1998
작성언어
Korean
주제어
KDC
527.05
자료형태
학술저널
수록면
65-73(9쪽)
제공처
인유지방구막(milk fat globule membrane)획분에서 검출되는Ca²+감수성 ATPase(Ca²+)를 부분정제하여 효소학적 특성과 기능을 관찰하였다.
본 효소는 인유로부터 추출한 조효소획분을 DEAE-Sepharose chromatography와 Con A-Sepharose chromatography로 분리하고, TSK-DEAE 5pw HPLC로 부분정제하였다.
정제한 Ca²+-ATPase의 비활성은 출발시료인 buttermilk에 비해 약 65배로 정제되었고, SDS-PAGE에서 나타난 주요 구성 peptides는 80kDa과 38kDa의 단백질이었다.
본Ca²+-ATPase의 최대활성에는 0.45mM Ca²+을 필요로 하였으며, 최적 pHsms 7.0이었다. Liposome에 재구성한 Ca²+-ATPase는 liposome안으로 Ca²+을 1mM ATPase의 존재 하에 시간의 경과에 따라 증가하여 20분에 최대치를 나타내었다. 그리고, 80kDa과 38kDa의 단백질은 Ca²+ 존재 하에 [γ-32P]ATP에 의해 인산화 되었고, EGTA와 Vanadate를 첨가하였을 때는 인산화 중간체를 형성하지 않았다. 또, 형성된 인산화 중간체는 hydroxylamine에 의하여 소실되지 않아 기존의 Ca²+ pumping ATPase와는 다른 ATPase인 것이 밝혀졌다.
이상의 결과로부터 인유의 Ca²+-ATPase는 기능발현에 Ca²+ ATP를 요구하는 P type의 ATPase로서 Ca²+수송하는 것으로 밝혀�병� 그러나, 이 효소의 분자량이나 Ca²+ 수송율과 인산화 반응의 특성은 기존에 알려진 적혈구나 근소포체에 존재하는 Ca²+-ATPase와 차이점이 있어 새로운 효소인 것이 시사되었다.
Ca²+ stimulated ATPase(Ca²+-ATPase) found in human milk fat globule was partially purified, and its enzymatic properties and function were studied.
The crude Ca²+-ATPase fraction was extracted from human milk by 1% Tween 20, and then further copurifed by DEAE chromatography, Con A-Sepharose chromatography and TSK-DEAE 5pw HPLC. Specific activity of the purified Ca²+-ATPase was higher by 65 fold than that f buttermilk. The major components of purified Ca²+-ATPase was estimated to be 80kDa and 38kDa peptides with SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The purified Ca²+-ATPase required 0.45mM Ca²+ for its maximal activity, and showed optimal pH value at 7.0. Ca²+-ATPase reconstituted in liposome transported Ca²+ in to inside in the presence of 1mM ATP, and its maximum Ca²+ uptake was reached at 20 min. 80kDa and 38kDa peptides were phosphorylated with [γ-P] ATP in the presence of Ca²+, but both peptide were not phosphorylated when treated with 1mM EGTA or vanadate. The phosphorylated intermediates were not disappeared by hydroxylamine, it was distingushed from previous Ca²+pumping ATPases in erythrocyte or sarcoplasmic reticulum.
These results suggest that Ca²+-ATPase in human milk requires Ca²+ and ATP for its functional role, and it is a new kind of P type ATPase which forms phosphorylated intermediate.
분석정보
서지정보 내보내기(Export)
닫기소장기관 정보
닫기권호소장정보
닫기오류접수
닫기오류 접수 확인
닫기음성서비스 신청
닫기음성서비스 신청 확인
닫기이용약관
닫기학술연구정보서비스 이용약관 (2017년 1월 1일 ~ 현재 적용)
학술연구정보서비스(이하 RISS)는 정보주체의 자유와 권리 보호를 위해 「개인정보 보호법」 및 관계 법령이 정한 바를 준수하여, 적법하게 개인정보를 처리하고 안전하게 관리하고 있습니다. 이에 「개인정보 보호법」 제30조에 따라 정보주체에게 개인정보 처리에 관한 절차 및 기준을 안내하고, 이와 관련한 고충을 신속하고 원활하게 처리할 수 있도록 하기 위하여 다음과 같이 개인정보 처리방침을 수립·공개합니다.
주요 개인정보 처리 표시(라벨링)
목 차
3년
또는 회원탈퇴시까지5년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한3년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한2년
이상(개인정보보호위원회 : 개인정보의 안전성 확보조치 기준)개인정보파일의 명칭 | 운영근거 / 처리목적 | 개인정보파일에 기록되는 개인정보의 항목 | 보유기간 | |
---|---|---|---|---|
학술연구정보서비스 이용자 가입정보 파일 | 한국교육학술정보원법 | 필수 | ID, 비밀번호, 성명, 생년월일, 신분(직업구분), 이메일, 소속분야, 웹진메일 수신동의 여부 | 3년 또는 탈퇴시 |
선택 | 소속기관명, 소속도서관명, 학과/부서명, 학번/직원번호, 휴대전화, 주소 |
구분 | 담당자 | 연락처 |
---|---|---|
KERIS 개인정보 보호책임자 | 정보보호본부 김태우 | - 이메일 : lsy@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0439 - 팩스번호 : 053-714-0195 |
KERIS 개인정보 보호담당자 | 개인정보보호부 이상엽 | |
RISS 개인정보 보호책임자 | 대학학술본부 장금연 | - 이메일 : giltizen@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0149 - 팩스번호 : 053-714-0194 |
RISS 개인정보 보호담당자 | 학술진흥부 길원진 |
자동로그아웃 안내
닫기인증오류 안내
닫기귀하께서는 휴면계정 전환 후 1년동안 회원정보 수집 및 이용에 대한
재동의를 하지 않으신 관계로 개인정보가 삭제되었습니다.
(참조 : RISS 이용약관 및 개인정보처리방침)
신규회원으로 가입하여 이용 부탁 드리며, 추가 문의는 고객센터로 연락 바랍니다.
- 기존 아이디 재사용 불가
휴면계정 안내
RISS는 [표준개인정보 보호지침]에 따라 2년을 주기로 개인정보 수집·이용에 관하여 (재)동의를 받고 있으며, (재)동의를 하지 않을 경우, 휴면계정으로 전환됩니다.
(※ 휴면계정은 원문이용 및 복사/대출 서비스를 이용할 수 없습니다.)
휴면계정으로 전환된 후 1년간 회원정보 수집·이용에 대한 재동의를 하지 않을 경우, RISS에서 자동탈퇴 및 개인정보가 삭제처리 됩니다.
고객센터 1599-3122
ARS번호+1번(회원가입 및 정보수정)