Rampant Exchange of the Structure and Function of Extramembrane Domains between Membrane and Water Soluble Proteins
저자
Nam, Hyun-Jun ; Han, Seong Kyu ; Bowie, James U. ; Kim, Sanguk
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2013
작성언어
-자료형태
학술저널
수록면
e1002997
제공처
<▼1><P>Of the membrane proteins of known structure, we found that a remarkable 67% of the water soluble domains are structurally similar to water soluble proteins of known structure. Moreover, 41% of known water soluble protein structures share a domain with an already known membrane protein structure. We also found that functional residues are frequently conserved between extramembrane domains of membrane and soluble proteins that share structural similarity. These results suggest membrane and soluble proteins readily exchange domains and their attendant functionalities. The exchanges between membrane and soluble proteins are particularly frequent in eukaryotes, indicating that this is an important mechanism for increasing functional complexity. The high level of structural overlap between the two classes of proteins provides an opportunity to employ the extensive information on soluble proteins to illuminate membrane protein structure and function, for which much less is known. To this end, we employed structure guided sequence alignment to elucidate the functions of membrane proteins in the human genome. Our results bridge the gap of fold space between membrane and water soluble proteins and provide a resource for the prediction of membrane protein function. A database of predicted structural and functional relationships for proteins in the human genome is provided at sbi.postech.ac.kr/emdmp.</P></▼1><▼2><P><B>Author Summary</B></P><P>Membrane proteins play important roles in cellular communication and molecular transport. However, experimental difficulties and lack of structural information have limited the functional characterization of membrane proteins. In this study, we find that over 60% of the extramembrane domains were structurally related to proteins of known structure. The exchanges between membrane and soluble proteins are particularly frequent in eukaryotes, indicating that this is an important mechanism for increasing functional complexity. This result has important implications for the evolution of membrane and soluble proteins. Beyond that, it provides a previously untapped resource for predicting the functions of many membrane proteins without a known function. Based on these results, we provide a new database of predicted functional and structural overlaps for all membrane proteins in the human genome.</P></▼2>
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