High Expression and Stability of Amyloid Beta Peptide Fused to D-ribose Periplasmic Protein
저자
Thapa, Arjun (Research Center for Proteineous Materials (RCPM) and Department of Bio-Materials Engineering, College of Medicine, Chosun University) ; Shahnawaz, Mohammad (Research Center for Proteineous Materials (RCPM) and Department of Bio-Materials Engineering, College of Medicine, Chosun University) ; Park, Il-Seon (Research Center for Proteineous Materials (RCPM) and Department of Bio-Materials Engineering, Department of Cellular and Molecular Medicine, College of Medicine, Chosun University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2007
작성언어
English
주제어
KDC
510
자료형태
학술저널
수록면
67-72(6쪽)
제공처
소장기관
Highly expressed, easily purifiable fusion protein is an important tool for the higher expression and easier purification of foreign proteins or peptides in E. coli. Such fusion partners also protect target proteins or peptides from precipitation, degradation or inactivation. Of the most important, efficiency of the fusion partner varies upon the nature of the target. To select the stable fusion partner for the production of difficult peptides, E. coli thermostable proteins were screened and identified. Highly overexpressed D-ribose periplasmic protein (RbsB) surviving upon boiling for 10 minutes was chosen for the expression of amyloid beta (Aβ) which is well-known for its lower expression and aggregation in normal physiological environment during purification process. Aβ_(1-42) was expressed in high amount as fusion to RbsB and subsequently accumulated in the insoluble fraction. Fusion protein was readily solubilized in urea and found to be stable for months at 4℃ following the efficient renaturation process. These observations suggest that in addition to its high level of expression, the quite stable nature of RbsB may assist in maintaining the proper folding of the fused targets in vitro and this property may be useful for the expression of antigenic sequences of proteins or peptides to produce the antibody.
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