Purification and Properties of Superoxide Dismutase from Lentinus edodes = 표고버섯으로부터 Superoxide Dismutase의 분리정제 및 특성에 관한 연구
저자
Park, Sang-Shin (자연과학대학 자연과학부 생화학)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1996
작성언어
English
주제어
KDC
570.000
자료형태
학술저널
수록면
29-45(17쪽)
제공처
담자균류인 표고버섯으로부터 superoxide dismutase(SOD)가 황산암모늄첨가, DEAE-Sepharose Fast Flow 이온교환 크로마토그래피, Sephadex G-1OO 겔여과 크로마토그래피에 의하여 정제되었다. SOD는 세포균질액으로부터 400배 정제되었으며, 정제된 효소는 1mg의 효소 단백질당 840 단위활성도(U)를 나타내었다. 이 효소의 겉보기 분자량은 Sephadex G-lOO 겔여과 크로마토그래피에 의하여 48.9OO이었으며, SDS- polyacrylamide 전기이동에 의하여 24,000 의 분자량을 갖는 2개의 subunit로 구성된 hontodimer 임을 알았다. 이 효소는 자외선 및 가시광선 영역의 280nm와 41Onm 에서 최대의 흡광을 나타내었으며, 280nm에서의 extinction coefficient(ml mg-Icm-I)는 2.22이었다. 효소의 활성도를 위한 최적 pH 및 최적 온도는 각각 7.0 와 20℃이다. 이 효소는 5mM KCN에 의하여 활성이 완전히 억제되었으나, NaN₃와 H₂0₂에 의하여 영향을 받지 않았다. 이 결과로부터 표고버섯 중의 SOD는 Cu, Zn-SOD임을 예측할 수 있다.
Superoxide dismutase(SOD) was purified from mushroom, Lentinus edodes, and was partially characterized. The SOD was purified by ammonium sulfate fractionation, ion exchange chromatography on DEAE-Sepharose FF, and gel filtration on Sephadex G-1OO. The enzyme was purified 400-fold to homogeneity from cell-free extract and purified enzyme had a specific activity of 840 units(U) per milligram protein. The enzyme had a relative molecular weight of about 48,900 and was composed of two subunits of 24,000. In the UV-Vis region, the enzyme exhibited absorption maximum at 280nm and 410nm, respectively, and the extinction coefficient(ml mg"lcm"l) at 280nm was 2.22. It showed a maximum activity at pH 7.0 and 20℃, respectively. This enzyme was completely inhibited by 5mM KCN, but was little inhibited by NaN₃, and H₂O₂. These results suggest that the enzyme is Cu, Zn-containing SOD.
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