대장균에서 대량 생산한 B형 간염바이러스 X 단백질의 발현 특성 = Characterization of X Protein of Hepatitis B Virus Expressed in High Level in E. coli
저자
정미경 (KIST 생명공학 연구소 분자세포생물연구부, 바이러스종양 R.U.) ; 민성식 (KIST 생명공학 연구소 분자세포생물연구부, 바이러스종양 R.U.) ; 이희구 (KIST 생명공학 연구소 분자세포생물연구부, 세포종양 R.U.) ; 오은숙 (KIST 생명공학 연구소 분자세포생물연구부, 세포종양 R.U,) ; 이혜경 (KIST 생명공학 연구소 분자세포생물연구부, 바이러스종양 R.U.) ; 이태규 (KIST 생명공학 연구소 분자세포생물연구부, 럭키바이오텍연구소) ; 임종순 (KIST 생명공학 연구소 분자세포생물연구부, 럭키바이오텍연구소) ; 박순희 (KIST)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
615-624(10쪽)
The X protein of human hepatitis B virus (HBx) consists of 154 amino acids and transactivates various cellular and viral promoters and enhancers. This protein has been also implicated in virus-mediated oncogenesis of hepatocytes. However, there are still controversial reports on its mechanism related to its oncogenicity. To elucidate the presence of any correlation between immune responses against HBx protein and hepatitis pathogenicity, convenient sources for recombinant HBx protein and anti-HBx antibodies are necessary. Three recombinant vectors were constructed to express the X open reading frame (ORF) of hepatitis B virus in E. coli. Recombinant E. coli transformed with one of these plasmid, pET- AX plasmid, which containd X ORF deleted in N-terminus, did not produce HBx protein. However, when X ORF containing 154 amino acids was cloned in pET, the HBx protein was produced. A GST fusion protein containing 146 amino acids encoded by ORF X was also successfully expressed. This protein was produced in large quantities of more than-60% of total proteins However, nonfused HBx protein was produced in small quantities. As both proteins were produced in inclusion bodies, HBx recombinant GST-fusion protein was further proccessed for purification. GST-X fusion protein was solubilized by sarkosyl. The solublized protein was purified by affinity to glutathione sepharose bead. The purified HBx protein was fairly good immunogen eliciting good humoral immune responses in mice. We produced polyclonal antibodies against HBx recombinant proteins and confirmed the specificity of the antibodies.
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