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Biochemical and Ultrastructural Trends in Proteolysis of the β-subunit of 7S Protein in the Cotyledons During Germination of Soybean Seeds
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2002
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Korean
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524.2
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85-94(10쪽)
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Antibodies raised against the purified p-subunit of β -conglycinin were used in immunohistochemical studies to monitor the pattern of β -conglycinin mobilization in the cotyledons during soybean [Glycine max (L.) Merr.] seed germination. Western blot analysis revealed that the break down of the β -subunit of β -conglycinin commenced as early as 2 days after seed imbibition (DAI). Concurrent with the degradation of the β -subunit of β -conglycinin, accumulation of 48, 28, and 26 kD proteolytic intermediates was observed from 2 to 6 DAI. Western blot analysis also revealed that the acidic subunit of glycinin was mobilized earlier than the basic subunit. The basic glycinin subunit was subjected to proteolysis within 2 DAI resulting in the appearance of an intermediate product approximately 2 kD smaller than the native basic glycinin subunit. In contrast to the major seed storage proteins, lipoxygenase was subjected to limited proteolysis and was detected even after 8 DAI. The first sign of β -conglycinin breakdown was observed near the vascular strands and proceeded from the vascular strands towards the epidermis. Protein A-gold localization studies using thin sections of soybean cotyledons and antibodies raised against the β -subunit of β -conglycinin revealed intense labeling over protein bodies. A pronounced decrease in the protein A-gold labeling intensity over protein bodies was observed at later stages of seed germination. The protein bodies, which were converted into a large central vacuole by 8 DAI, contained very little 7S protein as evidenced by sparse protein A-gold labeling in the vacuoles.
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1999-07-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
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2016 | 0.46 | 0.46 | 0.42 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.49 | 0.49 | 0.91 | 0.08 |
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