SCI
SCIE
SCOPUS
Molecular cloning, characterization and expression analysis of peroxiredoxin 6 from disk abalone Haliotis discus discus and the antioxidant activity of its recombinant protein
저자
Nikapitiya, C. ; De Zoysa, M. ; Whang, I. ; Kim, C.G. ; Lee, Y.H. ; Kim, S.J. ; Lee, J.
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2009
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
239-249(11쪽)
제공처
소장기관
Peroxiredoxins (Prxs) play an important role against various oxidative stresses and intra-cellular signal transduction. Peroxiredoxin 6 (PrxVI) was identified from the disk abalone Haliotis discus discus cDNA library and named HdPrxVI. The full length cDNA of HdPrxVI was 1457 bp with a 654 bp open reading frame (ORF) encoding 218 amino acids. The predicted molecular mass and estimated isoelectric point (pI) of HdPrxVI were 24 kDa and 7.3, respectively. The deduced amino acid sequence demonstrated the greatest degree (72.4%) of identity with Crassostrea gigas PrxVI. The conserved peroxidase catalytic center (42PVCTTE47) with a conserved cysteine residue (Cys44) and a catalytic center for PLA2 activity (27GGSWA31) were observed in the sequence, indicating that it is a member of 1-Cys Prx. Real time PCR results revealed that HdPrxVI mRNA is constitutively expressed in all tissues in a tissue-specific manner. During exposure to haemorrhagic septicaemia virus (VHSV), HdPrxVI mRNA transcription was down-regulated in the gill, suggesting that the abalone responded to the viral infection quickly, and HdPrxVI played a physiological role against virus-induced oxidative stress. The purified recombinant HdPrxVI, together with dithiothreitol (DTT), was shown to scavenge H<SUB>2</SUB>O<SUB>2</SUB> in human leukemia THP-1 cells and provided protection against H<SUB>2</SUB>O<SUB>2</SUB>-induced apoptosis.
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