SCIE
SCOPUS
KCI등재
쌀로부터 Probable amylase / Protease inhibitor - B 단백질의 정제 및 특성연구 = Purification and Characterization of Probable Amylase / Protease Inhibitor - B Protein from Rice Seeds
저자
박근덕 ; 황광연 ; 이숙영 ; 김경규 ; 엄수현 ; 정진하 ; Audree Fowler 서세원 ( Keun Duk Park ; Kwang Yeon Hwang ; Suk Yeong Lee ; Kyeong Kyu Kim ; Soo Hyun Eom ; Chin Ha Chung ; Audree Fowler ; Se Won Suh )
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
1991
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
308-314(7쪽)
제공처
A 9 kDa basic protein called Probable Amylase/Protease Inhibitor (PAPI) was purified from rice seeds and its complete amino acid sequence was determined[Yu et al. (1988) Arch. Biochem. Biophys. 265, 466-475]. Recently its amino acid squence was found to be similar to those of phospholipid transfer proteins [Bernard and Somerville (1989) Arch. Biochem. Biophys. 269, 695-697]. During the purification of PAPI from rice seeds, other basic proteins of molecular masses smaller than 15 kDa have been isolated. One of them is another 9 kDa basic protein, very similar to the previously characterized rice PAPI. Partial sequencing of the newly isolated 9 kDa protein shows that its sequence is almost identical to that of rice PAPI. Therefore, the two proteins are called PAPI-A (previous study) and PAPI-B (present study), respectively. The numbers of lysine and cysteine residues in the PAPI-B protein, determined by the electrophoretic method of Creighton, were found to be the same as in PAPI-A. The PAPI-B protein did not show any inhibitory activities against various amylases and proteases tested so far.
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