SCOPUS
KCI등재
Original Article: Food Science/Microbiology : Immobilization of α-amylase from Exiguobacterium sp. DAU5 on Chitosan and Chitosan-carbon Bead: Its Properties = Original Article: Food Science/Microbiology : Immobilization of α-amylase from Exiguobacterium sp. DAU5 on Chitosan and Chitosan-carbon Bead: Its Properties
저자
( Shu Jun Fang ) (Hainan University) ; ( Jie Chang ) ; ( Yong Suk Lee ) ; ( Eun Jung Hwang ) ; ( Jae Bok Heo ) ; ( Yong Lark Choi ) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2016
작성언어
-주제어
KDC
500
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
수록면
75-81(7쪽)
제공처
Glutaraldehyde was used as a cross-linking agent for immobilization of purified α-amylase from Exiguobacterium sp. DAU5. Befitting concentration of glutaradehyde and cross-linking time is the key to preparation of cross-linking chitosan beads. Based on optimized immobilization condition for α-amylase, an overall yield of 56% with specific activity of 2,240 U/g on chitosan beads and 58% with specific activity of 2,320 U/g on chitosan-carbon beads was obtained. The optimal temperature and pH of each immobilized enzyme activity were 50℃ and 50 mM glycine-NaOH buffer pH 8.5, respectively. Those retained more than 75 and 90% of its maximal enzyme activity at pH 7.0-9.5 and after incubation at 50℃ for 1 h, respectively. In addition, the immobilization product showed higher organic-solvent tolerance than free enzymes. The mode of hydrolyzing soluble starch revealed that the α-amylase possessed high hydrolyzing activity. These results indicate that chitosan is good support and has broad application prospects of enzyme immobilization.
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