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Molecular cloning and functional characterization of  the genes encoding benzoate and p-hydroxybenzoate degradation by the halophilic Chromohalobacter sp. strain HS-2 : Benzoate degradation by a halophilic Chromohalobacter sp.
저자
Kim, Dockyu ; Kim, Si Wouk ; Choi, Ki Young ; Lee, Jong Suk ; Kim, Eungbin
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2008
작성언어
-등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
235-241(7쪽)
제공처
소장기관
<P>Chromohalobacter sp. strain HS-2 was isolated from salted fermented clams and analyzed for the ability to grow on benzoate and p-hydroxybenzoate as the sole carbon and energy source. HS-2 was characterized as moderately halophilic, with an optimal NaCl concentration of 10%. The genes encoding the benzoate metabolism were cloned into a cosmid vector, sequenced, and then analyzed to reveal the benzoate (benABCD) and catechol (catBCA) catabolic genes, both of which are flanked on either side by LysR-type transcriptional regulator (catR) and membrane transport protein for benzoate (benE) in the gene order catRBCAbenABCDE. Near the large cat-ben cluster, a p-hydroxybenzoate hydroxylase gene (pobA) and two putative regulatory genes (pcaQ and pobR) were additionally detected. The HS-2 genes involved in benzoate and p-hydroxybenzoate degradation are tightly clustered within a c. 19 kb region, and show quite a different genetic organization from those of other benzoate catabolic genes. Reverse transcriptase-PCR experiments show that benzoate induces the expression of benzoate 1,2-dioxygenase, catechol 1,2-dioxygenase, and protocatechuate 3,4-dioxygenase while p-hydroxybenzoate only induced the expression of p-hydroxybenzoate hydroxylase. When expressed in Escherichia coli, benzoate 1,2-dioxygenase (BenABC) and p-hydroxybenzoate hydroxylase (PobA) transformed benzoate and p-hydroxybenzoate into cis-benzoate dihydrodiol and protocatechuate, respectively.</P>
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